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登録内容 (EID=320289)

EID=320289EID:320289, Map:0, LastModified:2019年4月26日(金) 14:54:21, Operator:[大髙 章], Avail:TRUE, Censor:承認済, Owner:[大髙 章], Read:継承, Write:継承, Delete:継承.
種別 (必須): 学術論文 (審査論文) [継承]
言語 (必須): 英語 [継承]
招待 (推奨):
審査 (推奨):
カテゴリ (推奨):
共著種別 (推奨): 国内共著 (徳島大学内研究者と国内(学外)研究者との共同研究 (国外研究者を含まない)) [継承]
学究種別 (推奨):
組織 (推奨):
著者 (必須): 1. (英) Mikawa Shiho (日) 三河 志穂 (読) みかわ しほ
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学籍番号 (推奨): **** [ユーザ]
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2. (英) Mizuguchi Chiharu (日) 水口 智晴 (読) みずぐち ちはる
役割 (任意):
貢献度 (任意):
学籍番号 (推奨): **** [ユーザ]
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3.西辻 和親
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貢献度 (任意):
学籍番号 (推奨):
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4. (英) Baba Teruhiko (日) (読)
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学籍番号 (推奨):
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5.重永 章
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学籍番号 (推奨):
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6. (英) Shimanouchi Toshinori (日) (読)
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貢献度 (任意):
学籍番号 (推奨):
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7.坂下 直実
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貢献度 (任意):
学籍番号 (推奨):
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8.大髙 章
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学籍番号 (推奨):
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9. (英) Akaji Kenichi (日) (読)
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学籍番号 (推奨):
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10.斎藤 博幸
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学籍番号 (推奨):
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題名 (必須): (英) Heparin promotes fibril formation of the N-terminal fragment of amyloidogenic aplipoprotein A-I  (日)    [継承]
副題 (任意):
要約 (任意): (英) Glycosaminoglycans are known to be associated with extracellular amyloid deposits of various amyloidogenic proteins. In this study, we found that the glycosaminoglycan heparin greatly accelerates the elongation step in fibril formation by the N-terminal 1-83 fragment of human apolipoprotein A-I (apoA-I), especially in the amyloidogenic W50R variant. Using fragment peptides, we demonstrate that heparin significantly promotes β-transition and fibril formation of the highly amyloidogenic region spanning residues 44-65 and colocalizes with fibrils formed by the W50R variant. These results suggest the possible role of glycosaminoglycans in fibril formation by amyloidogenic apoA-I variants.  (日)    [継承]
キーワード (推奨): 1. (英) Amyloid (日) (読) [継承]
2. (英) Apolipoprotein A-I (日) (読) [継承]
3. (英) Circular Dichroism (日) (読) [継承]
4. (英) Humans (日) (読) [継承]
5. (英) Microscopy, Atomic Force (日) (読) [継承]
6. (英) Peptide Fragments (日) (読) [継承]
7. (英) Point Mutation (日) (読) [継承]
8. (英) Protein Conformation (日) (読) [継承]
9. (英) Protein Structure, Secondary (日) (読) [継承]
10. (英) Spectroscopy, Fourier Transform Infrared (日) (読) [継承]
発行所 (推奨):
誌名 (必須): FEBS Letters ([Federation of European Biochemical Societies])
(pISSN: 0014-5793, eISSN: 1873-3468)

ISSN (任意): 1873-3468
ISSN: 0014-5793 (pISSN: 0014-5793, eISSN: 1873-3468)
Title: FEBS letters
Title(ISO): FEBS Lett
Supplier: Federation of European Biochemical Societies
Publisher: Wiley Publishing
 (NLM Catalog  (Wiley  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
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(必須): 590 [継承]
(必須): [継承]
(必須): 3492 3500 [継承]
都市 (任意):
年月日 (必須): 西暦 2016年 9月 12日 (平成 28年 9月 12日) [継承]
URL (任意):
DOI (任意): 10.1002/1873-3468.12426    (→Scopusで検索) [継承]
PMID (任意): 27654470    (→Scopusで検索) [継承]
CRID (任意):
Scopus (任意): 1.2-s2.0-84992473194 [継承]
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被引用数 (任意):
指導教員 (推奨):
備考 (任意): 1.(英) PublicationType: Journal Article  (日)    [継承]
2.(英) PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't  (日)    [継承]

標準的な表示

和文冊子 ● Shiho Mikawa, Chiharu Mizuguchi, Kazuchika Nishitsuji, Teruhiko Baba, Akira Shigenaga, Toshinori Shimanouchi, Naomi Sakashita, Akira Otaka, Kenichi Akaji and Hiroyuki Saito : Heparin promotes fibril formation of the N-terminal fragment of amyloidogenic aplipoprotein A-I, FEBS Letters, 590, 3492-3500, 2016.
欧文冊子 ● Shiho Mikawa, Chiharu Mizuguchi, Kazuchika Nishitsuji, Teruhiko Baba, Akira Shigenaga, Toshinori Shimanouchi, Naomi Sakashita, Akira Otaka, Kenichi Akaji and Hiroyuki Saito : Heparin promotes fibril formation of the N-terminal fragment of amyloidogenic aplipoprotein A-I, FEBS Letters, 590, 3492-3500, 2016.

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