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登録内容 (EID=356929)

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種別 (必須): 学術論文 (審査論文) [継承]
言語 (必須): 英語 [継承]
招待 (推奨):
審査 (推奨): Peer Review [継承]
カテゴリ (推奨):
共著種別 (推奨): 国内共著 (徳島大学内研究者と国内(学外)研究者との共同研究 (国外研究者を含まない)) [継承]
学究種別 (推奨):
組織 (推奨):
著者 (必須): 1. (英) Yogo Rina (日) (読)
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2. (英) Yamaguchi Yuki (日) (読)
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学籍番号 (推奨):
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3. (英) Watanabe Hiroki (日) (読)
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学籍番号 (推奨):
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4. (英) Yagi Hirokazu (日) (読)
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5. (英) Satoh Tadashi (日) (読)
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6. (英) Nakanishi Mahito (日) (読)
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7.鬼塚 正義 ([徳島大学.大学院社会産業理工学研究部.生物資源産業学域.応用生命系.生体分子機能学分野]/[徳島大学.生物資源産業学部.生物資源産業学科.応用生命講座])
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8.大政 健史
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9. (英) Shimada Mari (日) (読)
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10. (英) Maruno Takahiro (日) (読)
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11. (英) Torisu Tetsuo (日) (読)
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12. (英) Watanabe Shio (日) (読)
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学籍番号 (推奨):
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13. (英) Higo Daisuke (日) (読)
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学籍番号 (推奨):
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14. (英) Uchihashi Takayuki (日) (読)
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学籍番号 (推奨):
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15. (英) Yanaka Saeko (日) (読)
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16. (英) Uchiyama Susumu (日) (読)
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学籍番号 (推奨):
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17. (英) Kato Koichi (日) (読)
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題名 (必須): (英) The Fab portion of immunoglobulin G contributes to its binding to Fcγ receptor III  (日)    [継承]
副題 (任意):
要約 (任意): (英) Most cells active in the immune system express receptors for antibodies which mediate a variety of defensive mechanisms. These receptors interact with the Fc portion of the antibody and are therefore collectively called Fc receptors. Here, using high-speed atomic force microscopy, we observe interactions of human, humanized, and mouse/human-chimeric immunoglobulin G1 (IgG1) antibodies and their cognate Fc receptor, FcγRIIIa. Our results demonstrate that not only Fc but also Fab positively contributes to the interaction with the receptor. Furthermore, hydrogen/deuterium exchange mass spectrometric analysis reveals that the Fab portion of IgG1 is directly involved in its interaction with FcγRIIIa, in addition to the canonical Fc-mediated interaction. By targeting the previously unidentified receptor-interaction sites in IgG-Fab, our findings could inspire therapeutic antibody engineering.  (日)    [継承]
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発行所 (推奨):
誌名 (必須): Scientific Reports ([Nature Publishing Group])
(eISSN: 2045-2322)

ISSN (任意): 2045-2322
ISSN: 2045-2322 (eISSN: 2045-2322)
Title: Scientific reports
Title(ISO): Sci Rep
Publisher: Springer Science+Business Media
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
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(必須): 9 [継承]
(必須): 1 [継承]
(必須): 11957 11957 [継承]
都市 (任意):
年月日 (必須): 西暦 2019年 8月 16日 (令和 元年 8月 16日) [継承]
URL (任意):
DOI (任意): 10.1038/s41598-019-48323-w    (→Scopusで検索) [継承]
PMID (任意): 31420591    (→Scopusで検索) [継承]
NAID (任意):
WOS (任意):
Scopus (任意):
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被引用数 (任意):
指導教員 (推奨):
備考 (任意): 1.(英) Article.ELocationID: 10.1038/s41598-019-48323-w  (日)    [継承]
2.(英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article  (日)    [継承]

標準的な表示

和文冊子 ● Rina Yogo, Yuki Yamaguchi, Hiroki Watanabe, Hirokazu Yagi, Tadashi Satoh, Mahito Nakanishi, Masayoshi Onitsuka, Takeshi Omasa, Mari Shimada, Takahiro Maruno, Tetsuo Torisu, Shio Watanabe, Daisuke Higo, Takayuki Uchihashi, Saeko Yanaka, Susumu Uchiyama and Koichi Kato : The Fab portion of immunoglobulin G contributes to its binding to Fcγ receptor III, Scientific Reports, Vol.9, No.1, 11957, 2019.
欧文冊子 ● Rina Yogo, Yuki Yamaguchi, Hiroki Watanabe, Hirokazu Yagi, Tadashi Satoh, Mahito Nakanishi, Masayoshi Onitsuka, Takeshi Omasa, Mari Shimada, Takahiro Maruno, Tetsuo Torisu, Shio Watanabe, Daisuke Higo, Takayuki Uchihashi, Saeko Yanaka, Susumu Uchiyama and Koichi Kato : The Fab portion of immunoglobulin G contributes to its binding to Fcγ receptor III, Scientific Reports, Vol.9, No.1, 11957, 2019.

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