『徳島大学 教育・研究者情報データベース (EDB)』---[学外] /
ID: Pass:

登録内容 (EID=355307)

EID=355307EID:355307, Map:0, LastModified:2019年8月20日(火) 19:30:29, Operator:[大家 隆弘], Avail:TRUE, Censor:承認済, Owner:[米村 重信], Read:継承, Write:継承, Delete:継承.
○種別 (必須): □学術論文 (審査論文) [継承]
○言語 (必須): □英語 [継承]
○招待 (推奨):
○審査 (推奨):
○カテゴリ (推奨):
○共著種別 (推奨): □徳島大学以外での国際共著 (徳島大学以外での複数の国の研究機関による共同研究) [継承]
○学究種別 (推奨):
○組織 (推奨):
○著者 (必須): 1. (英) Ishiyama Noboru (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
2. (英) Sarpal Rifu (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
3. (英) Wood N. Megan (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
4. (英) Garrick K Samantha (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
5. (英) Nishikawa Tadateru (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
6. (英) Hayashi Hanako (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
7. (英) Kobb B Anna (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
8. (英) Flozak S. Annette (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
9. (英) Yemelyanov Alex (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
10. (英) Fernandez-Gonzalez Rodrigo (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
11.米村 重信 ([徳島大学.大学院医歯薬学研究部.医学域.医科学部門.生理系.細胞生物学])
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
12. (英) Neckband E. Deborah (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
13. (英) Gottardi J. Cara (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
14. (英) Tepass Ulrich (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
15. (英) Ikura Mitsuhiko (日) (読)
○役割 (任意):
○貢献度 (任意):
○学籍番号 (推奨):
[継承]
○題名 (必須): □(英) Force-dependent allostery of the α-catenin actin-binding domain controls adherens junction dynamics and functions  (日)    [継承]
○副題 (任意):
○要約 (任意): □(英) α-catenin is a key mechanosensor that forms force-dependent interactions with F-actin, thereby coupling the cadherin-catenin complex to the actin cytoskeleton at adherens junctions (AJs). However, the molecular mechanisms by which α-catenin engages F-actin under tension remained elusive. Here we show that the α1-helix of the α-catenin actin-binding domain (αcat-ABD) is a mechanosensing motif that regulates tension-dependent F-actin binding and bundling. αcat-ABD containing an α1-helix-unfolding mutation (H1) shows enhanced binding to F-actin in vitro. Although full-length α-catenin-H1 can generate epithelial monolayers that resist mechanical disruption, it fails to support normal AJ regulation in vivo. Structural and simulation analyses suggest that α1-helix allosterically controls the actin-binding residue V796 dynamics. Crystal structures of αcat-ABD-H1 homodimer suggest that α-catenin can facilitate actin bundling while it remains bound to E-cadherin. We propose that force-dependent allosteric regulation of αcat-ABD promotes dynamic interactions with F-actin involved in actin bundling, cadherin clustering, and AJ remodeling during tissue morphogenesis.  (日)    [継承]
○キーワード (推奨): 1. (英) Actin Cytoskeleton (日) (読) [継承]
2. (英) Actins (日) (読) [継承]
3. (英) Adherens Junctions (日) (読) [継承]
4. (英) Animals (日) (読) [継承]
5. (英) Cadherins (日) (読) [継承]
6. (英) Humans (日) (読) [継承]
7. (英) Protein Structure, Secondary (日) (読) [継承]
8. (英) alpha Catenin (日) (読) [継承]
○発行所 (推奨):
○誌名 (必須): □Nature Communications ([Nature Publishing Group])
(eISSN: 2041-1723)

○ISSN (任意): □2041-1723
ISSN: 2041-1723 (eISSN: 2041-1723)
Title: Nature communications
Title(ISO): Nat Commun
Publisher: Nature Portfolio
 (NLM Catalog)   (Scopus)   (CrossRef)  (Scopus information is found. [need login])
[継承]
[継承]
○巻 (必須): □9 [継承]
○号 (必須): □1 [継承]
○頁 (必須): □5121 5121 [継承]
○都市 (任意):
○年月日 (必須): □西暦 2018年 11月 30日 (平成 30年 11月 30日) [継承]
○URL (任意):
○DOI (任意): □10.1038/s41467-018-07481-7    (→Scopusで検索) [継承]
○PMID (任意): □30504777    (→Scopusで検索) [継承]
○CRID (任意):
○Scopus (任意):
○researchmap (任意):
○評価値 (任意):
○被引用数 (任意):
○指導教員 (推奨):
○備考 (任意): 1.(英) Article.ELocationID: 10.1038/s41467-018-07481-7  (日)    [継承]
2.(英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article  (日)    [継承]
3.(英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, N.I.H., Extramural  (日)    [継承]
4.(英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't  (日)    [継承]
5.(英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.  (日)    [継承]

標準的な表示

和文冊子 ● Noboru Ishiyama, Rifu Sarpal, Megan N. Wood, Samantha K Garrick, Tadateru Nishikawa, Hanako Hayashi, Anna B Kobb, Annette S. Flozak, Alex Yemelyanov, Rodrigo Fernandez-Gonzalez, Shigenobu Yonemura, Deborah E. Neckband, Cara J. Gottardi, Ulrich Tepass and Mitsuhiko Ikura : Force-dependent allostery of the α-catenin actin-binding domain controls adherens junction dynamics and functions, Nature Communications, 9, 1, 5121, 2018.
欧文冊子 ● Noboru Ishiyama, Rifu Sarpal, Megan N. Wood, Samantha K Garrick, Tadateru Nishikawa, Hanako Hayashi, Anna B Kobb, Annette S. Flozak, Alex Yemelyanov, Rodrigo Fernandez-Gonzalez, Shigenobu Yonemura, Deborah E. Neckband, Cara J. Gottardi, Ulrich Tepass and Mitsuhiko Ikura : Force-dependent allostery of the α-catenin actin-binding domain controls adherens junction dynamics and functions, Nature Communications, 9, 1, 5121, 2018.

関連情報

Number of session users = 0, LA = 2.33, Max(EID) = 460716, Max(EOID) = 1226702.