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登録内容 (EID=245640)

EID=245640EID:245640, Map:0, LastModified:2016年12月22日(木) 14:59:47, Operator:[三木 ちひろ], Avail:TRUE, Censor:0, Owner:[鬼塚 正義], Read:継承, Write:継承, Delete:継承.
種別 (必須): 学術論文 (審査論文) [継承]
言語 (必須): 英語 [継承]
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審査 (推奨):
カテゴリ (推奨): 研究 [継承]
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学究種別 (推奨):
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著者 (必須): 1.鬼塚 正義 ([徳島大学.大学院社会産業理工学研究部.生物資源産業学域.応用生命系.生体分子機能学分野]/[徳島大学.生物資源産業学部.生物資源産業学科.応用生命講座])
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2. (英) Kim Wook-Dong (日) (読)
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3. (英) Ozaki H. (日) (読)
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4. (英) Kawaguchi Akira (日) (読)
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5. (英) Honda Kohsuke (日) (読)
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6. (英) Kajiura H. (日) (読)
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学籍番号 (推奨):
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7. (英) Fujiyama K. (日) (読)
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8. (英) Asano Ryutaro (日) (読)
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9. (英) Kumagai Izumi (日) (読)
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10. (英) Ohtake Hisao (日) (読)
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11.大政 健史
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題名 (必須): (英) Enhancement of sialylation on humanized lgG-like bispecific antibody by overexpression of 2,6-sialyltransferase derived from Chainese hamster ovary cells  (日)    [継承]
副題 (任意):
要約 (任意): (英) Improvement of glycosylation is one of the most important topics in the industrial production of therapeutic antibodies. We have focused on terminal sialylation with alpha-2,6 linkage, which is crucial for anti-inflammatory activity. In the present study, we have successfully cloned cDNA of beta-galactosyl alpha-2,6 sialyltransferase (ST6Gal I) derived from Chinese hamster ovary (CHO) cells regardless of reports that stated this was not endogenously expressed in CHO cells. After expressing cloned ST6Gal I in Escherichia coli, the transferase activity was confirmed by HPLC and lectin binding assay. Then, we applied ST6Gal I to alpha-2,6 sialylation of the recombinant antibody; the ST6Gal I expression vector was transfected into the CHO cell line producing a bispecific antibody. The N-glycosylation pattern of the antibody was estimated by HPLC and sialidase digestion. About 70% of the total N-linked oligosaccharide was alpha-2,6 sialylated in the transfected cell line whereas no sialylation was observed in the non-transfected cell line. The improvement of sialylation would be of practical importance for the industrial production of therapeutic antibodies.  (日)    [継承]
キーワード (推奨): 1. (英) Animals (日) (読) [継承]
2. (英) Antibodies, Bispecific (日) (読) [継承]
3. (英) Antibodies, Monoclonal, Humanized (日) (読) [継承]
4. (英) CHO Cells (日) (読) [継承]
5. (英) Cricetinae (日) (読) [継承]
6. (英) Escherichia coli (日) (読) [継承]
7. (英) Female (日) (読) [継承]
8. (英) Gene Expression (日) (読) [継承]
9. (英) Humans (日) (読) [継承]
10. (英) Immunoglobulin G (日) (読) [継承]
11. (英) Ovary (日) (読) [継承]
12. (英) Recombinant Proteins (日) (読) [継承]
13. (英) Sialyltransferases (日) (読) [継承]
14. (英) Up-Regulation (日) (読) [継承]
発行所 (推奨):
誌名 (必須): Applied Microbiology and Biotechnology ([Springer-Verlag])
(pISSN: 0175-7598, eISSN: 1432-0614)

ISSN (任意): 1432-0614
ISSN: 0175-7598 (pISSN: 0175-7598, eISSN: 1432-0614)
Title: Applied microbiology and biotechnology
Title(ISO): Appl Microbiol Biotechnol
Supplier: Springer Online Journal Archive
Publisher: Springer Berlin Heidelberg
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(必須): 94 [継承]
(必須): 1 [継承]
(必須): 69 80 [継承]
都市 (任意):
年月日 (必須): 西暦 2012年 4月 初日 (平成 24年 4月 初日) [継承]
URL (任意):
DOI (任意): 10.1007/s00253-011-3814-1    (→Scopusで検索) [継承]
PMID (任意): 22205442    (→Scopusで検索) [継承]
NAID (任意):
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被引用数 (任意):
指導教員 (推奨):
備考 (任意): 1.(英) Article.ELocationID: 10.1007/s00253-011-3814-1  (日)    [継承]
2.(英) Article.Affiliation: Institute of Technology and Science, The University of Tokushima, 2-1 Minamijosanjima-cho, Tokushima 770-8506, Japan.  (日)    [継承]
3.(英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article  (日)    [継承]
4.(英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't  (日)    [継承]

標準的な表示

和文冊子 ● Masayoshi Onitsuka, Wook-Dong Kim, H. Ozaki, Akira Kawaguchi, Kohsuke Honda, H. Kajiura, K. Fujiyama, Ryutaro Asano, Izumi Kumagai, Hisao Ohtake and Takeshi Omasa : Enhancement of sialylation on humanized lgG-like bispecific antibody by overexpression of 2,6-sialyltransferase derived from Chainese hamster ovary cells, Applied Microbiology and Biotechnology, Vol.94, No.1, 69-80, 2012.
欧文冊子 ● Masayoshi Onitsuka, Wook-Dong Kim, H. Ozaki, Akira Kawaguchi, Kohsuke Honda, H. Kajiura, K. Fujiyama, Ryutaro Asano, Izumi Kumagai, Hisao Ohtake and Takeshi Omasa : Enhancement of sialylation on humanized lgG-like bispecific antibody by overexpression of 2,6-sialyltransferase derived from Chainese hamster ovary cells, Applied Microbiology and Biotechnology, Vol.94, No.1, 69-80, 2012.

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