『徳島大学 教育・研究者情報データベース (EDB)』---[学外] /
ID: Pass:

登録内容 (EID=171769)

EID=171769EID:171769, Map:0, LastModified:2012年10月13日(土) 20:11:09, Operator:[大家 隆弘], Avail:TRUE, Censor:0, Owner:[福井 清], Read:継承, Write:継承, Delete:継承.
種別 (必須): 学術論文 (審査論文) [継承]
言語 (必須): 英語 [継承]
招待 (推奨):
審査 (推奨): Peer Review [継承]
カテゴリ (推奨): 研究 [継承]
共著種別 (推奨):
学究種別 (推奨):
組織 (推奨): 1.疾患酵素学研究センター (2007年4月1日〜2016年3月31日/->組織[徳島大学.先端酵素学研究所.次世代酵素学研究領域]) [継承]
著者 (必須): 1. (英) Kawazoe Tomoya (日) 川添 僚也 (読) かわぞえ ともや
役割 (任意):
貢献度 (任意):
学籍番号 (推奨):
[継承]
2.津下 英明 (徳島文理大学健康科学研究所)
役割 (任意):
貢献度 (任意):
学籍番号 (推奨):
[継承]
3. (英) Pilone S. Mirella (日) (読)
役割 (任意):
貢献度 (任意):
学籍番号 (推奨):
[継承]
4.福井 清 ([徳島大学])
役割 (任意):
貢献度 (任意):
学籍番号 (推奨):
[継承]
題名 (必須): (英) Structural basis of D-DOPA oxidation by D-amino acid oxidase: alternative pathway for dopamine biosynthesis  (日)    [継承]
副題 (任意):
要約 (任意): (英) D-amino acid oxidase (DAO) degrades the gliotransmitter D-serine, a potent endogenous ligand of N-methyl-D-aspartate type glutamate receptors. It also has been suggested that D-DOPA, the stereoisomer of L-DOPA, is oxidized by DAO and then converted to dopamine via an alternative biosynthetic pathway. Here, we provide direct crystallographic evidence that D-DOPA is readily fitted into the active site of human DAO, where it is oxidized by the enzyme. Moreover, our kinetic data show that the maximal velocity for oxidation of D-DOPA is much greater than for D-serine, which strongly supports the proposed alternative pathway for dopamine biosynthesis in the treatment of Parkinson's disease. In addition, determination of the structures of human DAO in various states revealed that the conformation of the hydrophobic VAAGL stretch (residues 47-51) to be uniquely stable in the human enzyme, which provides a structural basis for the unique kinetic features of human DAO.  (日)    [継承]
キーワード (推奨): 1.D-アミノ酸酸化酵素 (D-amino acid oxidase) [継承]
2.X線結晶学 (X-ray crystallography) [継承]
3. (英) D-DOPA (日) (読) [継承]
4.D-セリン (D-serine) [継承]
5.ドーパミン (dopamine) [継承]
6.パーキンソン病 (Parkinson's disease) [継承]
発行所 (推奨): Elsevier (->組織[Elsevier Science]) [継承]
誌名 (必須): Biochemical and Biophysical Research Communications ([Elsevier])
(pISSN: 0006-291X, eISSN: 1090-2104)

ISSN (任意): 0006-291X
ISSN: 0006-291X (pISSN: 0006-291X, eISSN: 1090-2104)
Title: Biochemical and biophysical research communications
Title(ISO): Biochem. Biophys. Res. Commun.
Publisher: Elsevier Inc.
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
[継承]
[継承]
(必須): 355 [継承]
(必須): 2 [継承]
(必須): 385 391 [継承]
都市 (任意):
年月日 (必須): 西暦 2007年 4月 6日 (平成 19年 4月 6日) [継承]
URL (任意):
DOI (任意): 10.1016/j.bbrc.2007.01.181    (→Scopusで検索) [継承]
PMID (任意): 17303072    (→Scopusで検索) [継承]
NAID (任意):
WOS (任意):
Scopus (任意):
評価値 (任意):
被引用数 (任意):
指導教員 (推奨):
備考 (任意): 1.(英) Article.Affiliation: The Institute for Enzyme Research, The University of Tokushima, 3-18-15 Kuramoto, Tokushima 770-8503, Japan.  (日)    [継承]
2.(英) Article.DataBankList.DataBank.DataBankName: PDB  (日)    [継承]
3.(英) Article.DataBankList.DataBank.AccessionNumberList.AccessionNumber: 2E48  (日)    [継承]
4.(英) Article.DataBankList.DataBank.AccessionNumberList.AccessionNumber: 2E49  (日)    [継承]
5.(英) Article.DataBankList.DataBank.AccessionNumberList.AccessionNumber: 2E4A  (日)    [継承]
6.(英) Article.DataBankList.DataBank.AccessionNumberList.AccessionNumber: 2E82  (日)    [継承]
7.(英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article  (日)    [継承]
8.(英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't  (日)    [継承]

標準的な表示

和文冊子 ● Tomoya Kawazoe, Hideaki Tsuge, Mirella S. Pilone and Kiyoshi Fukui : Structural basis of D-DOPA oxidation by D-amino acid oxidase: alternative pathway for dopamine biosynthesis, Biochemical and Biophysical Research Communications, Vol.355, No.2, 385-391, 2007.
欧文冊子 ● Tomoya Kawazoe, Hideaki Tsuge, Mirella S. Pilone and Kiyoshi Fukui : Structural basis of D-DOPA oxidation by D-amino acid oxidase: alternative pathway for dopamine biosynthesis, Biochemical and Biophysical Research Communications, Vol.355, No.2, 385-391, 2007.

関連情報

Number of session users = 0, LA = 0.30, Max(EID) = 360832, Max(EOID) = 966486.