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登録内容 (EID=159558)

EID=159558EID:159558, Map:0, LastModified:2012年10月13日(土) 20:09:47, Operator:[大家 隆弘], Avail:TRUE, Censor:0, Owner:[頼田 和子], Read:継承, Write:継承, Delete:継承.
種別 (必須): 学術論文 (審査論文) [継承]
言語 (必須): 英語 [継承]
招待 (推奨):
審査 (推奨): Peer Review [継承]
カテゴリ (推奨): 研究 [継承]
共著種別 (推奨):
学究種別 (推奨):
組織 (推奨): 1.徳島大学.疾患酵素学研究センター (2007年4月1日〜2016年3月31日/->組織[徳島大学.先端酵素学研究所.次世代酵素学研究領域]) [継承]
著者 (必須): 1. (英) Li Shu Jie (日) (読) り しゅじぇ
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学籍番号 (推奨):
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2. (英) Umena Yasufumi (日) 梅名 泰史 (読) うめな やすふみ
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学籍番号 (推奨):
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3.頼田 和子
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学籍番号 (推奨):
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4. (英) Matsuoka Takeshi (日) 松岡 毅 (読) まつおか たけし
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学籍番号 (推奨):
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5. (英) Kita Akiko (日) 喜田 昭子 (読) きた あきこ
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学籍番号 (推奨):
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6.福井 清 ([徳島大学])
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学籍番号 (推奨):
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7.森本 幸生
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学籍番号 (推奨):
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題名 (必須): (英) Crystallographic study on the interaction of L-lactate oxidase with pyruvate at 1.9Å resolution  (日)    [継承]
副題 (任意):
要約 (任意): (英) L-Lactate oxidase (LOX) from Aerococcus viridans catalyzes the oxidation of L-lactate to pyruvate by the molecular oxygen and belongs to a large family of 2-hydroxy acid-dependent flavoenzymes. To investigate the interaction of LOX with pyruvate in structural details and understand the chemical mechanism of flavin-dependent L-lactate dehydrogenation, the LOX-pyruvate complex was crystallized and the crystal structure of the complex has been solved at a resolution of 1.90 Angstrom. One pyruvate molecule bound to the active site and located near N5 position of FMN for subunits, A, B, and D in the asymmetric unit, were identified. The pyruvate molecule is stabilized by the interaction of its carboxylate group with the side-chain atoms of Tyr40, Arg181, His265, and Arg268, and of its keto-oxygen atom with the side-chain atoms of Tyr146, Tyr215, and His265. The alpha-carbon of pyruvate is found to be 3.13 Angstrom from the N5 atom of FMN at an angle of 105.4 degrees from the flavin N5-N10 axis.  (日)    [継承]
キーワード (推奨): 1.フラビン酵素 (flavoenzyme) [継承]
2.ピルビン酸 (pyruvate) [継承]
3.乳酸酸化酵素 (lactate oxidase) [継承]
4.結晶構造 (crystal structure) [継承]
5.相互作用 (interaction) [継承]
発行所 (推奨): Elsevier (->組織[Elsevier Science]) [継承]
誌名 (必須): Biochemical and Biophysical Research Communications ([Elsevier])
(pISSN: 0006-291X, eISSN: 1090-2104)

ISSN (任意): 0006-291X
ISSN: 0006-291X (pISSN: 0006-291X, eISSN: 1090-2104)
Title: Biochemical and biophysical research communications
Title(ISO): Biochem Biophys Res Commun
Publisher: Elsevier Inc.
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
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(必須): 358 [継承]
(必須): 4 [継承]
(必須): 1002 1007 [継承]
都市 (任意):
年月日 (必須): 西暦 2007年 7月 13日 (平成 19年 7月 13日) [継承]
URL (任意):
DOI (任意): 10.1016/j.bbrc.2007.05.021    (→Scopusで検索) [継承]
PMID (任意): 17517371    (→Scopusで検索) [継承]
NAID (任意):
WOS (任意):
Scopus (任意):
評価値 (任意):
被引用数 (任意):
指導教員 (推奨):
備考 (任意): 1.(英) Article.Affiliation: Institute for Protein Research, Osaka University, Suita, Osaka 565-0871, Japan.  (日)    [継承]
2.(英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article  (日)    [継承]
3.(英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't  (日)    [継承]

標準的な表示

和文冊子 ● Jie Shu Li, Yasufumi Umena, Kazuko YORITA, Takeshi Matsuoka, Akiko Kita, Kiyoshi Fukui and Yukio Morimoto : Crystallographic study on the interaction of L-lactate oxidase with pyruvate at 1.9Å resolution, Biochemical and Biophysical Research Communications, Vol.358, No.4, 1002-1007, 2007.
欧文冊子 ● Jie Shu Li, Yasufumi Umena, Kazuko YORITA, Takeshi Matsuoka, Akiko Kita, Kiyoshi Fukui and Yukio Morimoto : Crystallographic study on the interaction of L-lactate oxidase with pyruvate at 1.9Å resolution, Biochemical and Biophysical Research Communications, Vol.358, No.4, 1002-1007, 2007.

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