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種別 (必須): 国内講演発表 [継承]
言語 (必須): 日本語 [継承]
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組織 (推奨): 1.徳島大学.工学部.生物工学科.生物機能工学講座 [継承]
著者 (必須): 1. (英) (日) 岡村 菜摘子 (読)
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2.永澤 秀子 (岐阜薬科大学/->個人[紺世 秀子])
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3.宇都 義浩 ([徳島大学.大学院社会産業理工学研究部.生物資源産業学域.応用生命系.応用生物資源学分野]/[徳島大学.生物資源産業学部.生物資源産業学科.応用生命講座])
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4. (英) (日) 滝口 公康 (読)
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5.堀 均
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題名 (必須): (英)   (日) ヒト血清Gc proteinサブタイプの糖鎖構造解析   [継承]
副題 (任意):
要約 (任意): (英)   (日) Gc protein(ビタミンD結合タンパク質)はヒト染色体4q11‐q13に位置しており,分子量約52kDaのタンパク質である.3つの対立遺伝子Gc1F,Gc1S,Gc2によりGc1F‐1F,Gc1S‐1S,Gc2‐2の3つのホモタイプとGc1F‐1S,Gc2‐1F,Gc2‐1Sの3つのヘテロタイプがあることが知られており,これらは異なる糖鎖を有すると推定されている. Gc proteinは,糖鎖修飾を受けることでマクロファージ活性化作用を発揮し,その糖鎖構造はマクロファージ活性化能に関与することが報告されている.我々はβ-galactosidaseとsialidaseで処理したGc1F-1F由来GcMAFが有意にマクロファージ貪食能を亢進し,Gc1S-1S,Gc2-2にはそれが見られなかったことを既に報告した(H.Nagasawa, H.Sasaki, Y.Uto, S.Kubo and H.Hori 2004 Anticancer Res.,24:3361‐3366).そこでこれらのGc proteinホモタイプの糖鎖構造を解析し,マクロファージ活性化作用との相関について検討した. Gc1F-1F,Gc1S-1S,Gc2-2をβ-galactosidaseとsialidaseとで混合処理し,エスカルゴ(helix pomatia)lectinによるlectin blotを行った結果,いずれもGalNAc残基を持つことが示唆された.一方,Gc1F-1F,Gc1S-1S をsialidaseによって処理し,ピーナッツ(Arachis hypogaea)lectinを用いてlectin blotを行ったところ,Gc1F-1F,Gc1S-1SにGal-GalNAc残基があることが明らかになった.これにより,Gc1S-1Sの糖鎖にシアル酸が存在することを示唆する興味深い結果が得られた.   [継承]
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誌名 (必須): (英) (日) 第9回バイオ治療法研究会学術集会 (読)
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都市 (必須): 東京 (Tokyo/[日本国]) [継承]
年月日 (必須): 西暦 2005年 12月 3日 (平成 17年 12月 3日) [継承]
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和文冊子 ● 岡村 菜摘子, 永澤 秀子, 宇都 義浩, 滝口 公康, 堀 均 : ヒト血清Gc proteinサブタイプの糖鎖構造解析, 第9回バイオ治療法研究会学術集会, (巻), (号), (頁), 2005年12月.
欧文冊子 ● 岡村 菜摘子, Hideko Nagasawa, Yoshihiro Uto, 滝口 公康 and Hitoshi Hori : ヒト血清Gc proteinサブタイプの糖鎖構造解析, 第9回バイオ治療法研究会学術集会, (巻), (号), (頁), Dec. 2005.

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