徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

徳島大学ウェブサイトへのリンク

著作: Sugiyama Noriko/Kohaku Yuko/Kouzai Miho/Yamaguchi Yasuaki/[佐藤 高則]/A drastic decrease in thermostability of Thermus thermophilus Inorganic Pyrophosphatase by substitution of Cysteine 168 to hydrophobic amino acids./[生化学]

ヘルプを読む

「著作」(著作(著書,論文,レター,国際会議など))は,研究業績にかかる著作(著書,論文,レター,国際会議など)を登録するテーブルです. (この情報が属するテーブルの詳細な定義を見る)

  • 項目名の部分にマウスカーソルを置いて少し待つと,項目の簡単な説明がツールチップ表示されます.

この情報をEDB閲覧画面で開く

EID
82895
EOID
593286
Map
0
LastModified
2011年6月23日(木) 11:29:41
Operator
佐藤 高則
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
佐藤 高則
Read
継承
Write
継承
Delete
継承
種別 必須 国内講演発表
言語 必須 日本語
招待 推奨
審査 推奨
カテゴリ 推奨 研究
共著種別 推奨
学究種別 推奨 学士課程学生による研究報告
組織 推奨
  1. 徳島大学.総合科学部.自然システム学科(1993年4月1日〜)
著者 必須
  1. (英) Sugiyama Noriko
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. (英) Kohaku Yuko
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Kouzai Miho
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Yamaguchi Yasuaki
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. 佐藤 高則
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) A drastic decrease in thermostability of Thermus thermophilus Inorganic Pyrophosphatase by substitution of Cysteine 168 to hydrophobic amino acids.

副題 任意
要約 任意

(英) Thermus thermophilus Inorganic pyrophosphatase (Tth PPase) is comprised of homohexamer, and exhibits high thermostability. However, it had not been elucidated that C-terminal region may contribute to its thermostability of Tth PPase. Therefore, we focused on sole cysteine (Cys168) in molecule, and examined the contribution of this Cys residue to the thermostability of Tth PPase by substitution to hydrophobic amino acids. Firstly, we prepared the three Cys168-substituted variants (C168 L, I, and F) by site-directed mutagenesis, followed by examined their enzyme activities and oligomeric structure. In native state, though wild type Tth PPase and all variants maintained the hexameric state, enzyme activity of only C168F was decreased to 58% of the wild type. On the other hand, the thermostabilities of enzyme activity and quaternary structure in all variants were decreased drastically relative to those of the wild type. In particular, C168I variant was dissociated into trimer and monomer after heating even at 65°C, which is appeared to be the most unstable of all variants. Therefore, it was suggested that the microenvironment around Cys168 in Tth PPase must be hydrophilic and less bulky for its thermostability and structural integrity, and C-terminal region of Tth PPase may play a key role in the stability of whole molecule.

キーワード 推奨
発行所 推奨 日本生化学会
誌名 必須 生化学([日本生化学会])
(resolved by 0037-1017)
ISSN: 0037-1017 (pISSN: 0037-1017, eISSN: 2189-0544)
Title: Seikagaku. The Journal of Japanese Biochemical Society
Title(ISO): Seikagaku
Publisher: Nihon Seikagakkai/Japanese Biochemical Society
 (NLM Catalog  (医中誌Web  (Scopus (Scopus information is found. [need login])
(resolved by 2189-0544)
ISSN: 0037-1017 (pISSN: 0037-1017, eISSN: 2189-0544)
Title: Seikagaku. The Journal of Japanese Biochemical Society
Title(ISO): Seikagaku
Publisher: Nihon Seikagakkai/Japanese Biochemical Society
 (NLM Catalog  (医中誌Web  (Scopus (Scopus information is found. [need login])
ISSN 任意
必須 76
必須 8
必須 809 809
都市 必須 横浜(Yokohama/[日本国])
年月日 必須 2004年 10月 14日
URL 任意
DOI 任意
PMID 任意
NAID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意