徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

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著作: [増田 かなめ]/[吉岡 昌美]/[日野出 大輔]/[中村 亮]/Purification and characterization of arginine carboxypeptidase produced by Porphyromonas gingivalis/[Infection and Immunity]

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EID
71525
EOID
935069
Map
0
LastModified
2018年12月5日(水) 16:13:57
Operator
大家 隆弘
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
三木 かなめ
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
著者 必須
  1. 増田 かなめ([徳島大学.大学院医歯薬学研究部.歯学域.口腔科学部門.基礎歯学系.予防歯学]/->個人[三木 かなめ])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. 吉岡 昌美
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. 日野出 大輔([徳島大学.大学院医歯薬学研究部.歯学域.口腔科学部門.口腔保健学系.口腔保健衛生学]/[徳島大学.歯学部.口腔保健学科.口腔保健基礎学講座])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. 中村 亮([徳島大学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Purification and characterization of arginine carboxypeptidase produced by Porphyromonas gingivalis

副題 任意
要約 任意

(英) Arginine carboxypeptidase was isolated from the cytoplasm of Porphyromonas gingivalis 381 and purified by DEAE-Sephacel column chromatography, followed by high-performance liquid chromatography on DEAE-5PW and TSK G2000SW(XL). Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis of the purified enzyme revealed the presence of three major bands at 42, 33, and 32 kDa with identical N-terminal sequences. By Western blotting analysis and immunoelectron microscopy, the arginine carboxypeptidase was found to be widely distributed in the cytoplasm and on the surface of the outer membrane. The open reading frame corresponding to the N-terminal amino acids of the arginine carboxypeptidase was detected by a search of the sequence of the P. gingivalis W83 genome. This sequence showed homology with mammalian carboxypeptidases (M, N, and E/H) and included a zinc-binding region signature, suggesting that the enzyme is a member of the zinc carboxypeptidase family. The purified enzyme was inhibited by EGTA, o-phenanthroline, DL-2-mercaptomethyl-3-guanidinoethylthiopropanoic acid, and some metal ions, such as Cu(2+), Zn(2+), and Cd(2+). On the other hand, Co(2+) activated the enzyme. The enzyme released arginine and/or lysine from biologically active peptides containing these amino acids at the C terminus but did not cleave substrates when proline was present at the penultimate position. These results indicate that the arginine carboxypeptidase produced by P. gingivalis is an exo type of metallocarboxypeptidase. This enzyme may function to release arginine in collaboration with an arginine aminopeptidase, e.g., Arg-gingipain, to obtain specific amino acids from host tissues during the growth of P. gingivalis.

キーワード 推奨
  1. (英) 3-Mercaptopropionic Acid
  2. (英) Amino Acid Sequence
  3. (英) Base Sequence
  4. (英) Carboxypeptidase B2
  5. (英) Hydrogen-Ion Concentration
  6. (英) Molecular Sequence Data
  7. (英) Molecular Weight
    データベース中に適合する可能性のある以下の情報を発見しました
    [キーワード] 分子量 (molecular weight)
  8. (英) Porphyromonas gingivalis
  9. (英) Substrate Specificity
発行所 推奨
誌名 必須 Infection and Immunity([アメリカ微生物学会])
(pISSN: 0019-9567, eISSN: 1098-5522)
ISSN 任意 0019-9567
ISSN: 0019-9567 (pISSN: 0019-9567, eISSN: 1098-5522)
Title: Infection and immunity
Title(ISO): Infect. Immun.
Publisher: American Society for Microbiology
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 70
必須 4
必須 1807 1815
都市 任意
年月日 必須 2002年 4月 初日
URL 任意
DOI 任意 10.1128/IAI.70.4.1807-1815.2002    (→Scopusで検索)
PMID 任意 11895942    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  2. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't