徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

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著作: [郷田 秀一郎]/高野 和文/山縣/眞木 さおり/難波 啓一/油谷 克英/Elongation in a beta-Structure Promotes Amyloid-Like Fibril Formation of Human Lysozyme./[The Journal of Biochemistry]

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EID
67914
EOID
730304
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LastModified
2014年4月14日(月) 10:41:05
Operator
松井 栄里
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Owner
[学科長]/[徳島大学.工学部.生物工学科]
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
  1. 大阪大学
著者 必須
  1. 郷田 秀一郎([長崎大学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. (英) Takano Kazufumi / (日) 高野 和文 / (読) たかの かずふみ
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Yamagata Yuriko / (日) 山縣 / (読) やまがた ゆりこ
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Maki Saori / (日) 眞木 さおり / (読) まき さおり
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. (英) Namba Keiichi / (日) 難波 啓一 / (読) なんば けいいち
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. (英) Yutani Katsuhide / (日) 油谷 克英 / (読) ゆたに かつひで
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Elongation in a beta-Structure Promotes Amyloid-Like Fibril Formation of Human Lysozyme.

副題 任意
要約 任意

(英) To understand the mechanism of amyloid fibril formation of a protein, we examined wild-type and three mutant human lysozymes containing both amyloidogenic and non-amyloidogenic proteins: I56T (amyloidogenic); EAEA, which has four additional residues (Glu-Ala-Glu-Ala-) at the N-terminus located on a beta-structure; and EAEA-I56T, which is an I56T mutant of EAEA. All formed amyloid-like fibrils through an in the increase contents of alpha-helix with increasing concentration of ethanol. The order of propensity for amyloid-like fibril formation in highly concentrated ethanol solution is EAEA-I56T > EAEA > I56T > wild-type. This order is almost the reverse of the order of conformational stability of these proteins, wild-type > EAEA > I56T > EAEA-I56T. The important views in this work are as follows. (i) Artificially modified proteins formed amyloid fibrils in vitro. This means that amyloid formation is a generic property of polypeptide chains. (ii) The amyloidogenic mutation Ile56 to Thr caused the destabilization and promoted fibril formation in the wild-type and EAEA human lysozymes, indicating that instability facilitates amyloid formation. (iii) The mutant protein EAEA human lysozyme had higher propensity for fibril formation than the amyloidogenic mutant protein, indicating that amyloid formation is controlled not only by stability but also by other factors. In this case, appending polypeptide chains to a beta-structure accelerated amyloid formation.

キーワード 推奨
  1. (英) Amino Acid Substitution
  2. (英) Amyloid
  3. (英) Enzyme Stability
  4. (英) Ethanol
  5. (英) Humans
  6. (英) Kinetics
  7. (英) Microscopy, Electron
  8. (英) Models, Molecular
  9. (英) Muramidase
  10. (英) Protein Denaturation
  11. (英) Protein Folding
  12. (英) Protein Structure, Secondary
  13. (英) Thermodynamics
  14. (英) X-Ray Diffraction
発行所 推奨
誌名 必須 The Journal of Biochemistry([日本生化学会])
(pISSN: 0021-924X, eISSN: 1756-2651)
ISSN 任意 0021-924X
ISSN: 0021-924X (pISSN: 0021-924X, eISSN: 1756-2651)
Title: Journal of biochemistry
Title(ISO): J Biochem
Supplier: Oxford University Press
Publisher: Oxford University Press
 (NLM Catalog  (医中誌Web  (J-STAGE  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 132
必須 4
必須 655 661
都市 任意 東京(Tokyo/[日本国])
年月日 必須 2002年 10月 初日
URL 任意
DOI 任意
PMID 任意 12359083    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意 000178387800022
Scopus 任意 2-s2.0-0036775896
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.DataBankList.DataBank.DataBankName: PDB

  2. (英) Article.DataBankList.DataBank.AccessionNumberList.AccessionNumber: 1IOC

  3. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  4. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't