徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: Raibekas A. Andrei/[福井 清]/Massey Vincent/Design and properties of human D-amino acid oxidase with covalently attached flavin/[Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]

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EID
67190
EOID
732152
Map
0
LastModified
2014年4月28日(月) 14:50:49
Operator
松井 栄里
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
福井 清
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Write
継承
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継承
種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨 Peer Review
カテゴリ 推奨 研究
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
  1. 分子酵素学研究センター(〜2007年3月31日/->組織[疾患酵素学研究センター])
著者 必須
  1. (英) Raibekas A. Andrei
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. 福井 清([徳島大学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Massey Vincent
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Design and properties of human D-amino acid oxidase with covalently attached flavin

副題 任意
要約 任意

(英) An "artificial flavinylation" approach was developed to replace a native noncovalent flavin prosthetic group with a covalently attached flavin analogue in recombinant human d-amino acid oxidase. The protein residue Gly-281 was replaced with Cys by site-directed mutagenesis, followed by reaction between mutated apoenzyme and the thiol-reactive flavin analogue, 8-methylsulfonyl FAD. The stoichiometric process of flavin attachment was accompanied by gain in enzymatic activity, reaching up to 26% activity of the recombinant native enzyme. The steady-state kinetic data together with the results of limited proteolysis and benzoate-binding studies suggest that, although mutation perturbs protein structural and catalytic properties, the flavinylation alone does not have any negative impact. We conclude that, despite the implemented restraints on its mobility, the covalently attached flavin is properly positioned within the protein active site and acts efficiently during d-amino acid oxidase catalytic turnover.

キーワード 推奨
  1. (英) Base Sequence
  2. (英) Benzoates
  3. (英) Catalysis
    データベース中に適合する可能性のある以下の情報を発見しました
    [キーワード] 酵素反応 (enzyme catalysis)
  4. (英) D-Amino-Acid Oxidase
    データベース中に適合する可能性のある以下の情報を発見しました
    [キーワード] D-アミノ酸酸化酵素 (D-amino acid oxidase)
    [キーワード] ヒトD-アミノ酸酸化酵素 (human D-amino acid oxidase)
  5. (英) DNA Primers
  6. (英) Flavins
  7. (英) Humans
  8. (英) Hydrolysis
  9. (英) Kinetics
    データベース中に適合する可能性のある以下の情報を発見しました
    [キーワード] 酵素反応速度論 (enzyme kinetics)
    [キーワード] 反応速度論 (chemical kinetics)
    [キーワード] 薬物速度論 (pharmacokinetics)
  10. (英) Mutagenesis, Site-Directed
  11. (英) Oxidation-Reduction
    データベース中に適合する可能性のある以下の情報を発見しました
    [キーワード] 酸化と還元 (oxidation and reduction)
  12. (英) Spectrum Analysis
    データベース中に適合する可能性のある以下の情報を発見しました
    [キーワード] 周波数解析 (spectrum analysis/->キーワード[スペクトル解析])
    [キーワード] スペクトル解析 (spectrum analysis)
発行所 推奨
誌名 必須 Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America([The National Academy of Sciences of the United States of America])
(pISSN: 0027-8424, eISSN: 1091-6490)
ISSN 任意 0027-8424
ISSN: 0027-8424 (pISSN: 0027-8424, eISSN: 1091-6490)
Title: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
Title(ISO): Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.
Publisher: National Academy of Sciences
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 97
必須 7
必須 3089 3093
都市 任意
年月日 必須 2000年 3月 28日
URL 任意
DOI 任意 10.1073/pnas.040559597    (→Scopusで検索)
PMID 任意 10716694    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意 000086195200026
Scopus 任意 2-s2.0-0034724295
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  2. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, U.S. Gov't, P.H.S.

  3. (英) OtherID: PMC16197