徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

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著作: Motizuki Mitsuyoshi/Itoh Takehito/[佐藤 高則]/Yokota Sadaki/Samejima Tatsuya/Tsurugi Kunio/Lipid-binding and antimicrobial properties of synthetic peptides of bovine apolipoprotein A-II./[The Biochemical Journal]

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EID
65097
EOID
933817
Map
0
LastModified
2018年12月3日(月) 13:07:53
Operator
大家 隆弘
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
佐藤 高則
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨 Peer Review
カテゴリ 推奨 研究
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
  1. 青山学院大学.理工学部
  2. 山梨大学
  3. 森永乳業株式会社
著者 必須
  1. (英) Motizuki Mitsuyoshi
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. (英) Itoh Takehito
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. 佐藤 高則
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Yokota Sadaki
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. (英) Samejima Tatsuya
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. (英) Tsurugi Kunio
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Lipid-binding and antimicrobial properties of synthetic peptides of bovine apolipoprotein A-II.

副題 任意
要約 任意

(英) We previously showed that bovine apolipoprotein A-II (apoA-II) had antimicrobial activity against Escherichia coli and the yeast Saccharomyces cerevisiae in PBS. We have characterized here the active domain of apoA-II using synthetic peptides. A peptide corresponding to C-terminal residues Leu(49)-Thr(76) exhibited significant antimicrobial activity against E. coli in PBS, but not against S. cerevisiae. Experiments using amino-acid-substituted peptides indicated that the residues Phe(52)-Phe(53)-Lys(54)-Lys(55) are required for the activity. Peptide Leu(49)-Thr(76) induced the release of calcein trapped inside the vesicles whose lipid composition resembles that of E. coli membrane, suggesting that peptide Leu(49)-Thr(76) can destabilize the E. coli membrane. CD measurements showed that the alpha-helicity of peptide Leu(49)-Thr(76) increased from 3.5 to 36% by addition of the vesicles. When E. coli cells were incubated with peptide Leu(49)-Thr(76), some proteins were released to the external medium, probably owing to membrane destabilization caused by the peptide. In electron micrographs of E. coli cells treated with peptide Leu(49)-Thr(76), transparent nucleoids and granulated cytoplasm were observed. Amino acid substitutions, Phe(52)Phe(53)-->AlaAla (Phe(52, 53)-->Ala) in peptide Leu(49)-Thr(76) caused the loss of antimicrobial activity against E. coli, although protein-releasing activity was retained. Electron micrographs of the cells treated with peptide Leu(49)-Thr(76)(Phe(52,53)-->Ala) revealed morphological change only at the nucleoids. Therefore peptide Leu(49)-Thr(76) appears to primarily target the cytoplasm rather than the membrane of E. coli cells.

(日) ウシ由来Apolipoprotein A-IIは大腸菌などに対して抗菌作用を示す.本研究では,A-IIの抗菌性に関与する領域を探索するために,種々の欠損体を調製し検討を行った.その結果,Leu49- Thr73peptideは大腸菌に対し抗菌性を示した.さらに,Phe52,53をAlaに置換した変異体や Lys54,55をAlaに置換した変異体では抗菌性の減少が観察され,これらの残基の関与が示唆された.

キーワード 推奨
  1. (英) Amino Acid Sequence
  2. (英) Amino Acid Substitution
  3. (英) Animals
  4. (英) Anti-Bacterial Agents
  5. (英) Anti-Infective Agents
  6. (英) Apolipoprotein A-II
  7. (英) Bacterial Proteins
  8. (英) Cattle
  9. (英) Cell Membrane
  10. (英) Circular Dichroism
  11. (英) Cytoplasm
  12. (英) Escherichia coli
  13. (英) Fluoresceins
  14. (英) Inhibitory Concentration 50
  15. (英) Microscopy, Electron
  16. (英) Molecular Sequence Data
  17. (英) Molecular Weight
  18. (英) Peptide Fragments
  19. (英) Phospholipids
  20. (英) Protein Binding
  21. (英) Protein Structure, Secondary
  22. (英) Saccharomyces cerevisiae
  23. (英) Sodium Chloride
発行所 推奨 Portland Press
誌名 必須 The Biochemical Journal([The Biochemical Society])
(pISSN: 0264-6021, eISSN: 1470-8728)
ISSN 任意 0264-6021
ISSN: 0264-6021 (pISSN: 0264-6021, eISSN: 1470-8728)
Title: The Biochemical journal
Title(ISO): Biochem J
Publisher: Portland Press, Ltd.
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 342
必須 1
必須 215 221
都市 任意 ロンドン(London/[連合王国])
年月日 必須 1999年 6月 17日
URL 任意
DOI 任意
PMID 任意 10432319    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意 000082261200028
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article