徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: [佐藤 高則]/Oshida Noriko/Ono Masatsugu/Hattori Manabu/Ohta Toru/Watanabe Machiko/Shinoda Hiroshi/Takahashi Yoshimasa/Lee Jiahn-Shing/Samejima Tatsuya/Deletion of Ala144-Lys145 in Thermus thermophilus Inorganic Pyrophosphatase Suppresses Thermal Aggregation./[The Journal of Biochemistry]

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EID
65081
EOID
933812
Map
0
LastModified
2018年12月3日(月) 13:06:16
Operator
大家 隆弘
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
佐藤 高則
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨 Peer Review
カテゴリ 推奨 研究
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
  1. 青山学院大学.理工学部
  2. Chang-Gung Memorial Hospital,Taiwan
著者 必須
  1. 佐藤 高則
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. (英) Oshida Noriko
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Ono Masatsugu
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Hattori Manabu
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. (英) Ohta Toru
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. (英) Watanabe Machiko
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  7. (英) Shinoda Hiroshi
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  8. (英) Takahashi Yoshimasa
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  9. (英) Lee Jiahn-Shing
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  10. (英) Samejima Tatsuya
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Deletion of Ala144-Lys145 in Thermus thermophilus Inorganic Pyrophosphatase Suppresses Thermal Aggregation.

副題 任意
要約 任意

(英) The regions contributing to the thermostability of inorganic pyrophosphatase (PPase, EC 3.6.1.1) from Thermus thermophilus (Tth) were deduced in our previous study by random chimeragenesis, one of them being estimated to be Ala144-Lys145 [Satoh, T., Takahashi, Y., Oshida, N., Shimizu, A., Shinoda, H., Watanabe, M., and Samejima, T. (1999) Biochemistry 38, 1531-1536]. Therefore, we investigated the contributions of these two residues in Tth by preparing a deletion mutant (del.144-145 mutant) of Tth PPase. We examined its thermostability in terms of the CD and fluorescence spectra, and the thermal change in the enzymatic activity. The thermostability of the enzymatic activity of the del.144-145 mutant was similar to that of the wild type Tth PPase, whereas this mutant was more stable against heating. Furthermore, we compared the thermal aggregation of the wild type with that of the del.144-145 mutant. We found that the thermal aggregation of the mutant was reduced relative to that of the wild type. Moreover, the molecular weight of the mutant after heating at 90 degrees C was higher than that of the unheated one, whereas the wild type aggregated under the same conditions. Therefore, we can conclude that although the Ala144-Lys145 residues in Tth PPase may partly cause thermal aggregation, the deletion of these residues may stabilize the Tth PPase molecule structurally against heating and suppress thermal aggregation.

(日) 先の研究より,高度好熱性細菌Thermus thermo-philus由来および常温菌である大腸菌由来の無機ピロリン酸加水分解酵素の耐熱性の差異には4残基が寄与していると結論づけた.この内,Thermus thermophilus由来本酵素にのみ存在する Ala144-Lys145を欠損させたところ,熱失活の原因であるthermal aggregationが抑制され,構造安定性が向上した.

キーワード 推奨
  1. (英) Alanine
  2. (英) Base Sequence
  3. (英) Circular Dichroism
  4. (英) DNA Primers
  5. (英) Enzyme Stability
  6. (英) Hot Temperature
  7. (英) Inorganic Pyrophosphatase
  8. (英) Lysine
  9. (英) Protein Conformation
  10. (英) Pyrophosphatases
  11. (英) Recombinant Fusion Proteins
  12. (英) Sequence Deletion
  13. (英) Spectrometry, Fluorescence
  14. (英) Thermus thermophilus
発行所 推奨 日本生化学会
誌名 必須 The Journal of Biochemistry([日本生化学会])
(pISSN: 0021-924X, eISSN: 1756-2651)
ISSN 任意 0021-924X
ISSN: 0021-924X (pISSN: 0021-924X, eISSN: 1756-2651)
Title: Journal of biochemistry
Title(ISO): J Biochem
Supplier: Oxford University Press
Publisher: Oxford University Press
 (NLM Catalog  (医中誌Web  (J-STAGE  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 125
必須 5
必須 858 863
都市 任意
年月日 必須 1999年 5月 1日
URL 任意
DOI 任意
PMID 任意 10220575    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意 000080302900002
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article