徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

徳島大学ウェブサイトへのリンク

著作: Shinoda Hiroshi/Hattori Manabu/Shimizu Atsushi/Samejima Tatsuya/[佐藤 高則]/Hydrophobic Interactions of Val-75 are Critical for Oligomeric Thermostability of Inorganic Pyrophosphatase from Bacillus stearothermophilus./[The Journal of Biochemistry]

ヘルプを読む

「著作」(著作(著書,論文,レター,国際会議など))は,研究業績にかかる著作(著書,論文,レター,国際会議など)を登録するテーブルです. (この情報が属するテーブルの詳細な定義を見る)

  • 項目名の部分にマウスカーソルを置いて少し待つと,項目の簡単な説明がツールチップ表示されます.

この情報をEDB閲覧画面で開く

EID
65078
EOID
852658
Map
0
LastModified
2017年4月8日(土) 18:52:14
Operator
大家 隆弘
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
佐藤 高則
Read
継承
Write
継承
Delete
継承
種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨 Peer Review
カテゴリ 推奨 研究
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
  1. 青山学院大学.理工学部
著者 必須
  1. (英) Shinoda Hiroshi
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. (英) Hattori Manabu
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Shimizu Atsushi
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Samejima Tatsuya
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. 佐藤 高則
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Hydrophobic Interactions of Val-75 are Critical for Oligomeric Thermostability of Inorganic Pyrophosphatase from Bacillus stearothermophilus.

副題 任意
要約 任意

(英) To determine the role of Val75 in the oligomeric structure of trimeric inorganic pyrophosphatase (PPase) [EC 3.6.1.1] from Bacillus stearothermophilus (Bst.), we used site-directed mutagenesis to prepare variants in which Val75 was replaced by Ala, Phe, Leu, Ile, Lys, Gln, and Asp. As a result, the variants in which valine is replaced by hydrophobic residues such as Ala, Phe, Leu, and Ile (V75A, F, L, and I) show almost the same level of enzyme activity and thermostability as the wild type enzyme, whereas variants with hydrophilic residue replacements such as Lys, Gln, and Asp (V75K, Q, and D) showed gross reductions in enzyme activity and thermostability. The dissociation of V75K and V75D from trimer to monomers occurred rapidly as the temperature rose, while V75F, V75L, and V75I dissociated more slowly than the wild type. There was no particular effect of heat treatment on the dissociation of V75A or V75Q, but these variants were slightly dissociated even in the native state. Thus, we conclude that Val75 may locate at the interface between the monomers and its hydrophobic interactions with its surroundings may play a key role in the thermostability and oligomeric subunit interactions of the enzyme.

(日) 中等度好熱性細菌Bacillus stearothermophilus由来無機ピロリン酸加水分解酵素は,通常3量体を形成している.サブユニット構造と耐熱性の関係を検討するために,単量体界面に存在すると推定されるVal75に着目し,部位特異的変異法を用いて7種の置換変異体を作製し,それらの解析を行なった.その結果,この部位の親水性残基への置換は,大幅な耐熱性および四次構造の安定性の減少を導いた.

キーワード 推奨
  1. (英) Enzyme Stability
  2. (英) Geobacillus stearothermophilus
  3. (英) Hot Temperature
  4. (英) Inorganic Pyrophosphatase
  5. (英) Mutagenesis, Site-Directed
  6. (英) Protein Conformation
  7. (英) Pyrophosphatases
  8. (英) Recombinant Proteins
  9. (英) Structure-Activity Relationship
  10. (英) Temperature
  11. (英) Valine
発行所 推奨 日本生化学会
誌名 必須 The Journal of Biochemistry([日本生化学会])
(pISSN: 0021-924X, eISSN: 1756-2651)
ISSN 任意 0021-924X
ISSN: 0021-924X (pISSN: 0021-924X, eISSN: 1756-2651)
Title: Journal of biochemistry
Title(ISO): J Biochem
Supplier: Oxford University Press
Publisher: Oxford University Press
 (NLM Catalog  (医中誌Web  (J-STAGE  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 125
必須 1
必須 58 63
都市 任意
年月日 必須 1999年 1月 1日
URL 任意
DOI 任意
PMID 任意 9880797    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意 000078361100010
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article