徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: Wanitcha Rachadech/[加藤 有介]/Rabab Mohamed Abou El Magd Ahmed/[宍戸 裕二]/Kim Soo Hyeon/曽我部 浩史/[真板 宣夫]/[頼田 和子]/[福井 清]/P219L substitution in human D-amino acid oxidase impacts the ligand binding and catalytic efficiency/[The Journal of Biochemistry]/[坂口 末廣]/[福井 清]

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EID
373127
EOID
999036
Map
0
LastModified
2021年1月25日(月) 20:21:26
Operator
大家 隆弘
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
福井 清
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨 Peer Review
カテゴリ 推奨 教育
共著種別 推奨 学内共著(徳島大学内研究者との共同研究 (学外研究者を含まない))
学究種別 推奨 博士課程学生による研究報告
組織 推奨
  1. 徳島大学.先端酵素学研究所(2016年4月1日〜)
著者 必須
  1. (英) Rachadech Wanitcha / (日) Wanitcha Rachadech / (読) わにちゃ らしゃで
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨 ****
  2. 加藤 有介
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Ahmed Magd El Abou Mohamed Rabab / (日) Rabab Mohamed Abou El Magd Ahmed / (読) らばぶ もはめど あぶ える まぐど あはめど
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. 宍戸 裕二([徳島大学.先端酵素学研究所.基幹研究部門])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. (英) Kim SooHyeon / (日) Kim Soo Hyeon / (読) きむ すひょん
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨 ****
  6. (英) Sogabe Hirofumi / (日) 曽我部 浩史 / (読) そがべ ひろふみ
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨 ****
  7. 真板 宣夫
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  8. 頼田 和子
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  9. 福井 清([徳島大学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) P219L substitution in human D-amino acid oxidase impacts the ligand binding and catalytic efficiency

副題 任意
要約 任意

(英) Human D-amino acid oxidase (DAO) is a flavoenzyme that is implicated in neurodegenerative diseases. We investigated the impact of replacement of proline with leucine at Position 219 (P219L) in the active site lid of human DAO on the structural and enzymatic properties, because porcine DAO contains leucine at the corresponding position. The turnover numbers (kcat) of P219L were unchanged, but its Km values decreased compared with wild-type, leading to an increase in the catalytic efficiency (kcat/Km). Moreover, benzoate inhibits P219L with lower Ki value (0.7-0.9 µM) compared with wild-type (1.2-2.0 µM). Crystal structure of P219L in complex with flavin adenine dinucleotide (FAD) and benzoate at 2.25 Å resolution displayed conformational changes of the active site and lid. The distances between the H-bond-forming atoms of arginine 283 and benzoate and the relative position between the aromatic rings of tyrosine 224 and benzoate were changed in the P219L complex. Taken together, the P219L substitution leads to an increase in the catalytic efficiency and binding affinity for substrates/inhibitors due to these structural changes. Furthermore, an acetic acid was located near the adenine ring of FAD in the P219L complex. This study provides new insights into the structure-function relationship of human DAO.

キーワード 推奨
発行所 推奨 日本生化学会
誌名 必須 The Journal of Biochemistry([日本生化学会])
(pISSN: 0021-924X, eISSN: 1756-2651)
ISSN 任意 1756-2651
ISSN: 0021-924X (pISSN: 0021-924X, eISSN: 1756-2651)
Title: Journal of biochemistry
Title(ISO): J Biochem
Supplier: Oxford University Press
Publisher: Oxford University Press
 (NLM Catalog  (医中誌Web  (J-STAGE  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 168
必須 5
必須 557 567
都市 任意
年月日 必須 2020年 11月 1日
URL 任意
DOI 任意 10.1093/jb/mvaa083    (→Scopusで検索)
PMID 任意 32730563    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意
Scopus 任意 2-s2.0-85096152367
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
  1. 坂口 末廣([徳島大学.先端酵素学研究所.基幹研究部門])
  2. 福井 清([徳島大学])
備考 任意
  1. (英) Article.ELocationID: 10.1093/jb/mvaa083

  2. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  3. (英) KeywordList.Keyword: X-ray crystallography

  4. (英) KeywordList.Keyword: active site lid

  5. (英) KeywordList.Keyword: human D-amino acid oxidase

  6. (英) KeywordList.Keyword: point-mutation

  7. (英) KeywordList.Keyword: structure-function relationship