徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

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著作: [原 英之]/[坂口 末廣]/N-terminal Regions of Prion Protein: Functions and Roles in Prion Diseases./[International Journal of Molecular Sciences]

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EID
372282
EOID
995583
Map
0
LastModified
2020年11月9日(月) 21:38:09
Operator
大家 隆弘
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
坂口 末廣
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
著者 必須
  1. 原 英之([徳島大学.先端酵素学研究所.基幹研究部門])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. 坂口 末廣([徳島大学.先端酵素学研究所.基幹研究部門])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) N-terminal Regions of Prion Protein: Functions and Roles in Prion Diseases.

副題 任意
要約 任意

(英) The normal cellular isoform of prion protein, designated PrP, is constitutively converted to the abnormally folded, amyloidogenic isoform, PrP, in prion diseases, which include Creutzfeldt-Jakob disease in humans and scrapie and bovine spongiform encephalopathy in animals. PrP is a membrane glycoprotein consisting of the non-structural -terminal domain and the globular C-terminal domain. During conversion of PrP to PrP, its 2/3 C-terminal region undergoes marked structural changes, forming a protease-resistant structure. In contrast, the N-terminal region remains protease-sensitive in PrP. Reverse genetic studies using reconstituted PrP-knockout mice with various mutant PrP molecules have revealed that the N-terminal domain has an important role in the normal function of PrP and the conversion of PrP to PrP. The N-terminal domain includes various characteristic regions, such as the positively charged residue-rich polybasic region, the octapeptide repeat (OR) region consisting of five repeats of an octapeptide sequence, and the post-OR region with another positively charged residue-rich polybasic region followed by a stretch of hydrophobic residues. We discuss the normal functions of PrP, the conversion of PrP to PrP, and the neurotoxicity of PrP by focusing on the roles of the N-terminal regions in these topics.

キーワード 推奨
発行所 推奨
誌名 必須 International Journal of Molecular Sciences(Molecular Diversity Preservation International/Multidisciplinary Digital Publishing Institute)
(pISSN: 1661-6596, eISSN: 1422-0067)
ISSN 任意 1422-0067
ISSN: 1661-6596 (pISSN: 1661-6596, eISSN: 1422-0067)
Title: International journal of molecular sciences
Title(ISO): Int J Mol Sci
Publisher: Multidisciplinary Digital Publishing Institute (MDPI)
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 21
必須 17
必須 E6233 E6233
都市 任意
年月日 必須 2020年 8月 28日
URL 任意
DOI 任意 10.3390/ijms21176233    (→Scopusで検索)
PMID 任意 32872280    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意
Scopus 任意 2-s2.0-85090181761
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.ELocationID: E6233

  2. (英) Article.ELocationID: 10.3390/ijms21176233

  3. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  4. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Review

  5. (英) KeywordList.Keyword: neurodegeneration

  6. (英) KeywordList.Keyword: prion

  7. (英) KeywordList.Keyword: prion disease

  8. (英) KeywordList.Keyword: prion protein

  9. (英) KeywordList.Keyword: protein conformation