徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: [加藤 有介]/髙橋 和浩/伊藤 吹夕/鈴木 章一/[福井 清]/三牧 正和/[鈴木 和男]/Novel oseltamivir-resistant mutations distant from the active site of influenza B neuraminidase/[Journal of Biomolecular Structure & Dynamics]

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EID
366528
EOID
1008441
Map
0
LastModified
2021年6月25日(金) 08:52:22
Operator
福井 清
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
福井 清
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Write
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継承
種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨 Peer Review
カテゴリ 推奨 研究
共著種別 推奨 国内共著(徳島大学内研究者と国内(学外)研究者との共同研究 (国外研究者を含まない))
学究種別 推奨
組織 推奨
  1. 徳島大学.先端酵素学研究所(2016年4月1日〜)
著者 必須
  1. 加藤 有介
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. (英) Takahashi Kazuhiro / (日) 髙橋 和浩 / (読) たかはし かずひろ
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Ito Fuyu / (日) 伊藤 吹夕 / (読) いとう ふゆ
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Suzuki Shoichi / (日) 鈴木 章一 / (読) すずき しょういち
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. 福井 清([徳島大学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. (英) Mimaki Masakazu / (日) 三牧 正和 / (読) みまき まさかず
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  7. 鈴木 和男(帝京大学アジア国際感染症制御研究所)
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Novel oseltamivir-resistant mutations distant from the active site of influenza B neuraminidase

副題 任意
要約 任意

(英) We performed a neuraminidase sequence analysis of thirty-two pediatric patients with influenza B who visited Teikyo University Hospital from January 2016 to March 2017, and found oseltamivir-resistant samples belonging to the Yamagata and Victoria lineages. Comparison with the neuraminidase sequence of oseltamivir-susceptible B/Brisbane/60/2008 revealed 5 common amino acid substitutions in many of these samples. According to the binding free energy calculation, the N340D and E358K substitutions reduced the affinity of oseltamivir to neuraminidase. Unexpectedly, these substitutions were located distant from the oseltamivir-binding site in neuraminidase. According to the molecular dynamics simulations, the N340D substitution rearranged complicated hydrogen bond networks in an extensive surface region of neuraminidase. The E358K substitution extensively altered the electrostatic potential map of the overall neuraminidase structure. Through these novel mechanisms, the N340D and E358K substitutions indirectly influenced the affinity reduction. These results may be useful for designing drugs for the treatment of oseltamivir-resistant virus infections.Communicated by Ramaswamy H. Sarma.

キーワード 推奨
発行所 推奨 Taylor & Francis
誌名 必須 Journal of Biomolecular Structure & Dynamics([Taylor & Francis])
(pISSN: 0739-1102, eISSN: 1538-0254)
ISSN 任意 0739-1102
ISSN: 0739-1102 (pISSN: 0739-1102, eISSN: 1538-0254)
Title: Journal of biomolecular structure & dynamics
Title(ISO): J Biomol Struct Dyn
Publisher: Taylor & Francis
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 39
必須 10
必須 3491 3500
都市 任意
年月日 必須 2021年 7月 初日
URL 任意
DOI 任意 10.1080/07391102.2020.1765872    (→Scopusで検索)
PMID 任意 32406800    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意
Scopus 任意 2-s2.0-85086049154
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.ELocationID: 10.1080/07391102.2020.1765872

  2. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  3. (英) KeywordList.Keyword: Influenza B

  4. (英) KeywordList.Keyword: binding free energy

  5. (英) KeywordList.Keyword: drug resistance

  6. (英) KeywordList.Keyword: electrostatic potential

  7. (英) KeywordList.Keyword: hydrogen bond

  8. (英) KeywordList.Keyword: molecular dynamics

  9. (英) KeywordList.Keyword: neuraminidase inhibitor

  10. (英) KeywordList.Keyword: oseltamivir

  11. (英) KeywordList.Keyword: virus