徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: Yogo Rina/Yamaguchi Yuki/Watanabe Hiroki/Yagi Hirokazu/Satoh Tadashi/Nakanishi Mahito/[鬼塚 正義]/[大政 健史]/Shimada Mari/Maruno Takahiro/Torisu Tetsuo/Watanabe Shio/Higo Daisuke/Uchihashi Takayuki/Yanaka Saeko/Uchiyama Susumu/Kato Koichi/The Fab portion of immunoglobulin G contributes to its binding to Fcγ receptor III/[Scientific Reports]

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EID
356929
EOID
960324
Map
0
LastModified
2019年8月28日(水) 19:33:47
Operator
大家 隆弘
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
鬼塚 正義
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨 Peer Review
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨 国内共著(徳島大学内研究者と国内(学外)研究者との共同研究 (国外研究者を含まない))
学究種別 推奨
組織 推奨
著者 必須
  1. (英) Yogo Rina
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. (英) Yamaguchi Yuki
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Watanabe Hiroki
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Yagi Hirokazu
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. (英) Satoh Tadashi
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. (英) Nakanishi Mahito
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  7. 鬼塚 正義([徳島大学.大学院社会産業理工学研究部.生物資源産業学域.応用生命系.生体分子機能学分野]/[徳島大学.生物資源産業学部.生物資源産業学科.応用生命講座])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  8. 大政 健史
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  9. (英) Shimada Mari
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  10. (英) Maruno Takahiro
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  11. (英) Torisu Tetsuo
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  12. (英) Watanabe Shio
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  13. (英) Higo Daisuke
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  14. (英) Uchihashi Takayuki
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  15. (英) Yanaka Saeko
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  16. (英) Uchiyama Susumu
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  17. (英) Kato Koichi
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) The Fab portion of immunoglobulin G contributes to its binding to Fcγ receptor III
副題 任意
要約 任意

(英) Most cells active in the immune system express receptors for antibodies which mediate a variety of defensive mechanisms. These receptors interact with the Fc portion of the antibody and are therefore collectively called Fc receptors. Here, using high-speed atomic force microscopy, we observe interactions of human, humanized, and mouse/human-chimeric immunoglobulin G1 (IgG1) antibodies and their cognate Fc receptor, FcγRIIIa. Our results demonstrate that not only Fc but also Fab positively contributes to the interaction with the receptor. Furthermore, hydrogen/deuterium exchange mass spectrometric analysis reveals that the Fab portion of IgG1 is directly involved in its interaction with FcγRIIIa, in addition to the canonical Fc-mediated interaction. By targeting the previously unidentified receptor-interaction sites in IgG-Fab, our findings could inspire therapeutic antibody engineering.
キーワード 推奨
発行所 推奨
誌名 必須 Scientific Reports([Nature Publishing Group])
(eISSN: 2045-2322)
ISSN 任意 2045-2322
ISSN: 2045-2322 (eISSN: 2045-2322)
Title: Scientific reports
Title(ISO): Sci Rep
Publisher: Springer Science+Business Media
 (NLM Catalog)   (Scopus)   (CrossRef)  (Scopus information is found. [need login])
巻 必須 9
号 必須 1
頁 必須 11957 11957
都市 任意
年月日 必須 2019年 8月 16日
URL 任意
DOI 任意 10.1038/s41598-019-48323-w    (→Scopusで検索)
PMID 任意 31420591    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意

  1. (英) Article.ELocationID: 10.1038/s41598-019-48323-w

  2. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article