徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: Ishiyama Noboru/Sarpal Rifu/Wood N. Megan/Garrick K Samantha/Nishikawa Tadateru/Hayashi Hanako/Kobb B Anna/Flozak S. Annette/Yemelyanov Alex/Fernandez-Gonzalez Rodrigo/[米村 重信]/Neckband E. Deborah/Gottardi J. Cara/Tepass Ulrich/Ikura Mitsuhiko/Force-dependent allostery of the α-catenin actin-binding domain controls adherens junction dynamics and functions/[Nature Communications]

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EID
355307
EOID
957770
Map
0
LastModified
2019年8月20日(火) 19:30:29
Operator
大家 隆弘
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TRUE
Censor
承認済
Owner
米村 重信
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨 徳島大学以外での国際共著(徳島大学以外での複数の国の研究機関による共同研究)
学究種別 推奨
組織 推奨
著者 必須
  1. (英) Ishiyama Noboru
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. (英) Sarpal Rifu
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Wood N. Megan
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Garrick K Samantha
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. (英) Nishikawa Tadateru
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. (英) Hayashi Hanako
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  7. (英) Kobb B Anna
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  8. (英) Flozak S. Annette
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  9. (英) Yemelyanov Alex
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  10. (英) Fernandez-Gonzalez Rodrigo
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  11. 米村 重信([徳島大学.大学院医歯薬学研究部.医学域.医科学部門.生理系.細胞生物学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  12. (英) Neckband E. Deborah
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  13. (英) Gottardi J. Cara
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  14. (英) Tepass Ulrich
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  15. (英) Ikura Mitsuhiko
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Force-dependent allostery of the α-catenin actin-binding domain controls adherens junction dynamics and functions

副題 任意
要約 任意

(英) α-catenin is a key mechanosensor that forms force-dependent interactions with F-actin, thereby coupling the cadherin-catenin complex to the actin cytoskeleton at adherens junctions (AJs). However, the molecular mechanisms by which α-catenin engages F-actin under tension remained elusive. Here we show that the α1-helix of the α-catenin actin-binding domain (αcat-ABD) is a mechanosensing motif that regulates tension-dependent F-actin binding and bundling. αcat-ABD containing an α1-helix-unfolding mutation (H1) shows enhanced binding to F-actin in vitro. Although full-length α-catenin-H1 can generate epithelial monolayers that resist mechanical disruption, it fails to support normal AJ regulation in vivo. Structural and simulation analyses suggest that α1-helix allosterically controls the actin-binding residue V796 dynamics. Crystal structures of αcat-ABD-H1 homodimer suggest that α-catenin can facilitate actin bundling while it remains bound to E-cadherin. We propose that force-dependent allosteric regulation of αcat-ABD promotes dynamic interactions with F-actin involved in actin bundling, cadherin clustering, and AJ remodeling during tissue morphogenesis.

キーワード 推奨
  1. (英) Actin Cytoskeleton
  2. (英) Actins
  3. (英) Adherens Junctions
  4. (英) Animals
  5. (英) Cadherins
  6. (英) Humans
  7. (英) Protein Structure, Secondary
  8. (英) alpha Catenin
発行所 推奨
誌名 必須 Nature Communications([Nature Publishing Group])
(eISSN: 2041-1723)
ISSN 任意 2041-1723
ISSN: 2041-1723 (eISSN: 2041-1723)
Title: Nature communications
Title(ISO): Nat Commun
Publisher: Nature Portfolio
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 9
必須 1
必須 5121 5121
都市 任意
年月日 必須 2018年 11月 30日
URL 任意
DOI 任意 10.1038/s41467-018-07481-7    (→Scopusで検索)
PMID 任意 30504777    (→Scopusで検索)
CRID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.ELocationID: 10.1038/s41467-018-07481-7

  2. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  3. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, N.I.H., Extramural

  4. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't

  5. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.