徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: 牧 功一郎/Han Sung-Woong/Hirano Yoshinori/[米村 重信]/箱嶋 敏夫/安達 泰治/Real-time TIRF observation of vinculin recruitment to stretched alpha-catenin by AFM/[Scientific Reports]

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EID
355247
EOID
960320
Map
0
LastModified
2019年8月28日(水) 19:31:12
Operator
大家 隆弘
Avail
TRUE
Censor
承認済
Owner
米村 重信
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継承
種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨 Peer Review
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨 国際共著(徳島大学内研究者と国外研究機関所属研究者との共同研究)
学究種別 推奨
組織 推奨
著者 必須
  1. (英) Maki koichiro / (日) 牧 功一郎
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. (英) Han Sung-Woong
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Hirano Yoshinori
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. 米村 重信([徳島大学.大学院医歯薬学研究部.医学域.医科学部門.生理系.細胞生物学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. (英) Takoshima Toshio / (日) 箱嶋 敏夫
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. (英) Adachi Taiji / (日) 安達 泰治
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Real-time TIRF observation of vinculin recruitment to stretched alpha-catenin by AFM

副題 任意
要約 任意

(英) Adherens junctions (AJs) adaptively change their intensities in response to intercellular tension; therefore, they integrate tension generated by individual cells to drive multicellular dynamics, such as morphogenetic change in embryos. Under intercellular tension, α-catenin, which is a component protein of AJs, acts as a mechano-chemical transducer to recruit vinculin to promote actin remodeling. Although in vivo and in vitro studies have suggested that α-catenin-mediated mechanotransduction is a dynamic molecular process, which involves a conformational change of α-catenin under tension to expose a cryptic vinculin binding site, there are no suitable experimental methods to directly explore the process. Therefore, in this study, we developed a novel system by combining atomic force microscopy (AFM) and total internal reflection fluorescence (TIRF). In this system, α-catenin molecules (residues 276-634; the mechano-sensitive M-M domain), modified on coverslips, were stretched by AFM and their recruitment of Alexa-labeled full-length vinculin molecules, dissolved in solution, were observed simultaneously, in real time, using TIRF. We applied a physiologically possible range of tensions and extensions to α-catenin and directly observed its vinculin recruitment. Our new system could be used in the fields of mechanobiology and biophysics to explore functions of proteins under tension by coupling biomechanical and biochemical information.

キーワード 推奨
  1. (英) Animals
  2. (英) Fluorometry
  3. (英) Mice
  4. (英) Microscopy, Atomic Force
  5. (英) Protein Binding
  6. (英) Vinculin
  7. (英) alpha Catenin
発行所 推奨
誌名 必須 Scientific Reports([Nature Publishing Group])
(eISSN: 2045-2322)
ISSN 任意 2045-2322
ISSN: 2045-2322 (eISSN: 2045-2322)
Title: Scientific reports
Title(ISO): Sci Rep
Publisher: Nature Portfolio
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 8
必須 1
必須 1575 1575
都市 任意
年月日 必須 2018年 1月 25日
URL 任意
DOI 任意 10.1038/s41598-018-20115-8    (→Scopusで検索)
PMID 任意 29371682    (→Scopusで検索)
CRID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.ELocationID: 10.1038/s41598-018-20115-8

  2. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  3. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't