徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

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著作: Maeda Ayumi/Hanafusa Eiichiro/Kanai Taku/[佐藤 高則]/Increased thermostability of Thermus thermophilus Inorganic Pyrophosphatase by combination of thermostabilizing factors./Proceedings of 20th IUBMB International Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th FAOBMB Congress.

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EID
344994
EOID
922957
Map
0
LastModified
2018年8月24日(金) 16:09:34
Operator
佐藤 高則
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
佐藤 高則
Read
継承
Write
継承
Delete
継承
種別 必須 学術論文(紀要その他)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨 Peer Review
カテゴリ 推奨 研究
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
  1. 徳島大学.総合科学部.自然システム学科.生命科学講座(〜2009年3月31日)
著者 必須
  1. (英) Maeda Ayumi
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨 ****
  2. (英) Hanafusa Eiichiro
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨 ****
  3. (英) Kanai Taku
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨 ****
  4. 佐藤 高則
    役割 任意 共著
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Increased thermostability of Thermus thermophilus Inorganic Pyrophosphatase by combination of thermostabilizing factors.

副題 任意
要約 任意

(英) Thermus thermophilus Inorganic pyrophosphatase (Tth PPase) showed high thermostability, but thermal aggregation was observed on heating above 85 °C. In previous studies, we suggested that substitutions/deletion of several residues increased the thermostability of Tth PPase; (1) Stable hexameric formation by the improvement of intertrimer interface (T138H/A141D(HD)), (2) The decrease of flexibility by the deletion of Ala144-Lys145(Del), (3) The enhancement of structural integrity by the decrease of volume of Cys168 in C-terminal region (C168A). In this study, we constructed three multi-mutants (HDDel, HDC168A and HDDelC168A) by combination of above thermostabilizing factors, and investigated these thermostabilities in terms of the enzyme activity, conformation and quaternary structure. The results revealed that the thermostabilities of all the three multi-mutants are much more stable than wild type at any criterion. In particular, HDdelC168A showed the highest thermostability of them. After heating at 85ºC for 1h, 70% of its enzymatic activity and quaternary structure were remained, and the change of fluorescence spectra was not observed. Hence, the combination of thermostabilizing factors may be effective on the stabilization of enzymatic activity and conformation, and suppression of thermal aggregation. Therefore, it was suggested that the microenvironment in Thr138, Ala141, Ala144, Lys145 and Cys168 would play a key role in the stable conformation of Tth PPase.

キーワード 推奨
発行所 推奨 日本生化学会
誌名 必須 (英) Proceedings of 20th IUBMB International Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th FAOBMB Congress.
ISSN 任意
必須 1
必須 1
必須 182 182
都市 任意 京都(Kyoto/[日本国])
年月日 必須 2006年 6月 19日
URL 任意
DOI 任意
PMID 任意
NAID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意