徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

1. 徳島大学.大学院ソシオテクノサイエンス研究部.ライフシステム部門.物質機能化学(〜2016年3月31日)

1. 鈴木 良尚([徳島大学.大学院社会産業理工学研究部.理工学域.応用化学系.物質機能化学分野]/[徳島大学.理工学部.理工学科.応用化学システムコース.物質機能化学講座])

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2. 津下 英明(徳島文理大学健康科学研究所)

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3. (英) Hondoh Hironori / (日) 本同 宏成 / (読) ほんどう ひろのり

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4. 加藤 有介

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   学籍番号	推奨	****

5. (英) Uehara Yuta / (日) 植原 悠太 / (読) うえはら ゆうた

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6. 真板 宣夫

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7. (英) Hosokawa Kohei / (日) 細川 晃平 / (読) ほそかわ こうへい

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8. 上田 昭子([徳島大学.技術支援部.常三島技術部門.地域協働グループ]/[徳島大学.大学院社会産業理工学研究部.総合技術センター.分析・解析技術分野])

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(英) Precipitant-free lysozyme crystals grown by centrifugal concentration reveal structural changes

(英) The three-dimensional (3D) structure of a protein molecule in its crystal need not correspond to that found in vivo in many cases, since we usually crystallize protein molecules using precipitants (salts, organic solvents, polymeric electrolytes, etc.), and the precipitants are often incorporated into crystals along with the protein molecules. Although precipitant-free crystallization methods would solve these problems, such methods had not yet been established. We have achieved a novel precipitant-free crystallization method by liquid-liquid phase separation during the centrifugal concentration of lysozyme in ultra-pure water. In the 3D structure of the precipitant-free crystal, lysozyme loses a sodium cation and changes the position of Ser 72. Deionization of the solution also appears to induce a change in the position of Asp 101 and an increase in the activity of lysozyme.

1. (英) precipitant-free
2. (英) lysozyme
3. (英) centrifugal concentration
4. (英) synchrotron x-ray crystallography