徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: 水口 智晴/中村 光希/栗光 直子/扇田 隆司/[西辻 和親]/馬場 照彦/[重永 章]/島内 寿徳/[奥平 桂一郎]/[大髙 章]/[斎藤 博幸]/Effect of phosphatidylserine and cholesterol on membrane-mediated fibril formation by the N-terminal amyloidogenic fragment of apolipoprotein A-I/[Scientific Reports]

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EID
337237
EOID
933676
Map
0
LastModified
2018年12月2日(日) 21:53:30
Operator
大家 隆弘
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
大髙 章
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨 国内共著(徳島大学内研究者と国内(学外)研究者との共同研究 (国外研究者を含まない))
学究種別 推奨
組織 推奨
著者 必須
  1. (英) Mizuguchi Chiharu / (日) 水口 智晴 / (読) みずぐち ちはる
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨 ****
  2. (英) Nakamura Mitsuki / (日) 中村 光希
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Kurimitsu Naoko / (日) 栗光 直子
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Ohgita Takashi / (日) 扇田 隆司
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. 西辻 和親
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. (英) Baba Teruhiko / (日) 馬場 照彦
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  7. 重永 章
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  8. (英) Shimanouchi Toshinori / (日) 島内 寿徳
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  9. 奥平 桂一郎
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  10. 大髙 章([徳島大学.大学院医歯薬学研究部.薬学域.薬科学部門.創薬科学系.機能分子合成薬学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  11. 斎藤 博幸
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Effect of phosphatidylserine and cholesterol on membrane-mediated fibril formation by the N-terminal amyloidogenic fragment of apolipoprotein A-I

副題 任意
要約 任意

(英) Here, we examined the effects of phosphatidylserine (PS) and cholesterol on the fibril-forming properties of the N-terminal 1-83 fragment of an amyloidogenic G26R variant of apoA-I bound to small unilamellar vesicles. A thioflavin T fluorescence assay together with microscopic observations showed that PS significantly retards the nucleation step in fibril formation by apoA-I 1-83/G26R, whereas cholesterol slightly enhances fibril formation. Circular dichroism analyses demonstrated that PS facilitates a structural transition from random coil to α-helix in apoA-I 1-83/G26R with great stabilization of the α-helical structure upon lipid binding. Isothermal titration calorimetry measurements revealed that PS induces a marked increase in capacity for binding of apoA-I 1-83/G26R to the membrane surface, perhaps due to electrostatic interactions of positively charged amino acids in apoA-I with PS. Such effects of PS to enhance lipid interactions and inhibit fibril formation of apoA-I were also observed for the amyloidogenic region-containing apoA-I 8-33/G26R peptide. Fluorescence measurements using environment-sensitive probes indicated that PS induces a more solvent-exposed, membrane-bound conformation in the amyloidogenic region of apoA-I without affecting membrane fluidity. Since cell membranes have highly heterogeneous lipid compositions, our findings may provide a molecular basis for the preferential deposition of apoA-I amyloid fibrils in tissues and organs.

キーワード 推奨
発行所 推奨
誌名 必須 Scientific Reports([Nature Publishing Group])
(eISSN: 2045-2322)
ISSN 任意 2045-2322
ISSN: 2045-2322 (eISSN: 2045-2322)
Title: Scientific reports
Title(ISO): Sci Rep
Publisher: Nature Portfolio
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 8
必須 1
必須 Articlenumber 5497
都市 任意
年月日 必須 2018年 4月 3日
URL 任意
DOI 任意 10.1038/s41598-018-23920-3    (→Scopusで検索)
PMID 任意 29615818    (→Scopusで検索)
CRID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
機関リポジトリ 112401
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) PublicationType: Journal Article