徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: Maki K/Han SW/Hirano Y/Yonemura S/Hakoshima T/Adachi T./[米村 重信]/Mechano-adaptive sensory mechanism of -catenin under tension./[Scientific Reports]

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EID
332100
EOID
933050
Map
0
LastModified
2018年11月29日(木) 11:57:06
Operator
[ADMIN]
Avail
TRUE
Censor
承認済
Owner
米村 重信
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継承
種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
著者 必須
  1. (英) Maki K
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. (英) Han SW
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Hirano Y
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Yonemura S
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. (英) Hakoshima T
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. (英) Adachi T.
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  7. 米村 重信([徳島大学.大学院医歯薬学研究部.医学域.医科学部門.生理系.細胞生物学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Mechano-adaptive sensory mechanism of -catenin under tension.

副題 任意
要約 任意

(英) The contractile forces in individual cells drive the tissue processes, such as morphogenesis and wound healing, and maintain tissue integrity. In these processes, α-catenin molecule acts as a tension sensor at cadherin-based adherens junctions (AJs), accelerating the positive feedback of intercellular tension. Under tension, α-catenin is activated to recruit vinculin, which recruits actin filaments to AJs. In this study, we revealed how α-catenin retains its activated state while avoiding unfolding under tension. Using single-molecule force spectroscopy employing atomic force microscopy (AFM), we found that mechanically activated α-catenin fragment had higher mechanical stability than a non-activated fragment. The results of our experiments using mutated and segmented fragments showed that the key intramolecular interactions acted as a conformational switch. We also found that the conformation of α-catenin was reinforced by vinculin binding. We demonstrate that α-catenin adaptively changes its conformation under tension to a stable intermediate state, binds to vinculin, and finally settles into a more stable state reinforced by vinculin binding. Our data suggest that the plastic characteristics of α-catenin, revealed in response to both mechanical and biochemical cues, enable the functional-structural dynamics at the cellular and tissue levels.

キーワード 推奨
発行所 推奨
誌名 必須 Scientific Reports([Nature Publishing Group])
(eISSN: 2045-2322)
ISSN 任意 2045-2322
ISSN: 2045-2322 (eISSN: 2045-2322)
Title: Scientific reports
Title(ISO): Sci Rep
Publisher: Nature Portfolio
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 6
必須 ---
必須 24878 24878
都市 任意
年月日 必須 2016年 4月 25日
URL 任意
DOI 任意 10.1038/srep24878    (→Scopusで検索)
PMID 任意 27109499    (→Scopusで検索)
CRID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
機関リポジトリ 112377
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.ELocationID: 10.1038/srep24878

  2. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  3. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't

  4. (英) OtherID: PMC4843013