徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

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著作: [宮﨑 恭行]/[三宅 在子]/Doi Noya/[駒 貴明]/[内山 恒夫]/[足立 昭夫]/[野間口 雅子]/Comparison of Biochemical Properties of HIV-1 and HIV-2 Capsid Proteins./[Frontiers in Microbiology]

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EID
331097
EOID
870014
Map
0
LastModified
2017年8月27日(日) 20:00:17
Operator
大家 隆弘
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
駒 貴明
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
著者 必須
  1. 宮﨑 恭行
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. 三宅 在子
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Doi Noya
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. 駒 貴明([徳島大学.大学院医歯薬学研究部.医学域.先端医学教育研究プロジェクト]/[徳島大学.大学院医歯薬学研究部.医学域.医科学部門.病理系.微生物病原学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. 内山 恒夫
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. 足立 昭夫
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  7. 野間口 雅子([徳島大学.大学院医歯薬学研究部.医学域.医科学部門.病理系.微生物病原学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Comparison of Biochemical Properties of HIV-1 and HIV-2 Capsid Proteins.

副題 任意
要約 任意

(英) Timely disassembly of viral core composed of self-assembled capsid (CA) in infected host cells is crucial for retroviral replication. Extensive in vitro studies to date on the self-assembly/disassembly mechanism of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) CA have revealed its core structure and amino acid residues essential for CA-CA intermolecular interaction. However, little is known about in vitro properties of HIV-2 CA. In this study, we comparatively analyzed the polymerization properties of bacterially expressed HIV-1 and HIV-2 CA proteins. Interestingly, a much higher concentration of NaCl was required for HIV-2 CA to self-assemble than that for HIV-1 CA, but once the polymerization started, the reaction proceeded more rapidly than that observed for HIV-1 CA. Analysis of a chimeric protein revealed that N-terminal domain (NTD) is responsible for this unique property of HIV-2 CA. To further study the molecular basis for different in vitro properties of HIV-1 and HIV-2 CA proteins, we determined thermal stabilities of HIV-1 and HIV-2 CA NTD proteins at several NaCl concentrations by fluorescent-based thermal shift assays. Experimental data obtained showed that HIV-2 CA NTD was structurally more stable than HIV-1 CA NTD. Taken together, our results imply that distinct in vitro polymerization abilities of the two CA proteins are related to their structural instability/stability, which is one of the decisive factors for viral replication potential. In addition, our assay system described here may be potentially useful for searching for anti-CA antivirals against HIV-1 and HIV-2.

キーワード 推奨
  1. (英) Amino Acid Substitution
  2. (英) Anti-HIV Agents
  3. (英) Cells, Cultured
  4. (英) Drug Resistance, Viral
  5. (英) HIV Core Protein p24
  6. (英) HIV-1
  7. (英) Humans
  8. (英) Indoles
  9. (英) Macrophages
  10. (英) Mutant Proteins
  11. (英) Mutation, Missense
  12. (英) Phenylalanine
  13. (英) Selection, Genetic
  14. (英) Suppression, Genetic
  15. (英) Virus Replication
発行所 推奨
誌名 必須 Frontiers in Microbiology(Frontiers Media S.A.)
(eISSN: 1664-302X)
ISSN 任意 1664-302X
ISSN: 1664-302X (eISSN: 1664-302X)
Title: Frontiers in microbiology
Title(ISO): Front Microbiol
Publisher: Frontiers Media S.A.
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 8
必須 1
必須 1082 1082
都市 任意
年月日 必須 2017年 6月 13日
URL 任意
DOI 任意 10.3389/fmicb.2017.01082    (→Scopusで検索)
PMID 任意 28659897    (→Scopusで検索)
CRID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) PublicationType: Journal Article