徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: Inukai K/[船木 真理]/Nawano M/Katagiri H/Ogihara T/Anai M/Onishi Y/Sakoda H/Ono H/Fukushima Y/Kikuchi M/Oka Y/Asano T/The N-terminal 34 residues of the 55 kDa regulatory subunits of phosphoinositide 3-kinase interact with tubulin./[The Biochemical Journal]

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309848
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830954
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2016年8月19日(金) 14:28:42
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大家 隆弘
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船木 真理
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
著者 必須
  1. (英) Inukai K
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. 船木 真理([徳島大学.病院.中央診療施設等.糖尿病対策センター])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Nawano M
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Katagiri H
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. (英) Ogihara T
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. (英) Anai M
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  7. (英) Onishi Y
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  8. (英) Sakoda H
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  9. (英) Ono H
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  10. (英) Fukushima Y
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  11. (英) Kikuchi M
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  12. (英) Oka Y
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  13. (英) Asano T
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) The N-terminal 34 residues of the 55 kDa regulatory subunits of phosphoinositide 3-kinase interact with tubulin.

副題 任意
要約 任意

(英) There are five regulatory subunit isoforms of phosphoinositide 3-kinase (PI 3-kinase), which are classified into three groups: proteins of 85 kDa (p85alpha and p85beta), 55 kDa (p55alpha and p55gamma) and 50 kDa (p50alpha). Structural differences between the three groups reside in the N-terminus. To elucidate the unique functional role of the 55 kDa regulatory subunits, GST (glutathione S-transferase) fusion proteins containing a unique N-terminal portion consisting of a 34-amino-acid sequence of p55alpha or p55gamma (GST-p55alpha/gammaN(1-34)) were used as affinity matrices to screen rat brain cell extracts for proteins to which this portion binds specifically. A protein that bound was identified as beta-tubulin by protein sequencing. In addition, not only the beta isoform of tubulin, but also the alpha and gamma isoforms, were detected in the protein absorbed from cell lysates with GST-p55gammaN(1-34) and GST-p55alphaN(1-34) by immunoblotting. Indeed, the only regulatory subunit present in the purified microtubule assembly from rat brain was the 55 kDa isoform; neither 85 kDa nor 50 kDa subunits were detected. These results indicate endogenous binding of 55 kDa regulatory subunits of PI 3-kinase to tubulin in the brain. Finally, we measured tubulin-associated PI 3-kinase activity in CHO/IR cells overexpressing each of the five regulatory subunit isoforms. Only in cells expressing p55alpha or p55gamma was there a significant elevation of tubulin-associated PI 3-kinase activity in response to insulin. These results suggest that the p55alpha and p55gamma regulatory subunits have important roles in regulating PI 3-kinase activity, particularly for microtubules at the cell periphery.

キーワード 推奨
  1. (英) Amino Acid Sequence
  2. (英) Animals
  3. (英) Binding Sites
  4. (英) CHO Cells
  5. (英) Cricetinae
  6. (英) Molecular Sequence Data
  7. (英) Peptide Fragments
  8. (英) Phosphatidylinositol 3-Kinases
  9. (英) Protein Binding
  10. (英) Protein Isoforms
  11. (英) Rats
  12. (英) Recombinant Fusion Proteins
  13. (英) Tubulin
発行所 推奨
誌名 必須 The Biochemical Journal([The Biochemical Society])
(pISSN: 0264-6021, eISSN: 1470-8728)
ISSN 任意 0264-6021
ISSN: 0264-6021 (pISSN: 0264-6021, eISSN: 1470-8728)
Title: The Biochemical journal
Title(ISO): Biochem J
Publisher: Portland Press, Ltd.
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 346 Pt 2
必須
必須 483 489
都市 任意
年月日 必須 2000年 3月 1日
URL 任意
DOI 任意 10.1042/bj3460483    (→Scopusで検索)
PMID 任意 10677370    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) PublicationType: Journal Article