徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

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著作: Yokoyama, M./[野間口 雅子]/Doi, N./Kanda, T./[足立 昭夫]/Sato, H./In silico analysis of HIV-1 Env-gp20 reveals structural bases for viral adaptation in growth-restrictive cells./[Frontiers in Microbiology]

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EID
308188
EOID
890982
Map
0
LastModified
2018年3月2日(金) 17:08:56
Operator
三木 ちひろ
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
野間口 雅子
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
著者 必須
  1. (英) Yokoyama, M.
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. 野間口 雅子([徳島大学.大学院医歯薬学研究部.医学域.医科学部門.病理系.微生物病原学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Doi, N.
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Kanda, T.
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. 足立 昭夫
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. (英) Sato, H.
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) In silico analysis of HIV-1 Env-gp20 reveals structural bases for viral adaptation in growth-restrictive cells.

副題 任意
要約 任意

(英) Variable V1/V2 and V3 loops on human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) envelope-gp120 core play key roles in modulating viral competence to recognize two infection receptors, CD4 and chemokine-receptors. However, molecular bases for the modulation largely remain unclear. To address these issues, we constructed structural models for a full-length gp120 in CD4-free and -bound states. The models showed topologies of gp120 surface loop that agree with those in reported structural data. Molecular dynamics simulation showed that in the unliganded state, V1/V2 loop settled into a thermodynamically stable arrangement near V3 loop for conformational masking of V3 tip, a potent neutralization epitope. In the CD4-bound state, however, V1/V2 loop was rearranged near the bound CD4 to support CD4 binding. In parallel, cell-based adaptation in the absence of anti-viral antibody pressures led to the identification of amino acid substitutions that individually enhance viral entry and growth efficiencies in association with reduced sensitivity to CCR5 antagonist TAK-779. Notably, all these substitutions were positioned on the receptors binding surfaces in V1/V2 or V3 loop. In silico structural studies predicted some physical changes of gp120 by substitutions with alterations in viral replication phenotypes. These data suggest that V1/V2 loop is critical for creating a gp120 structure that masks co-receptor binding site compatible with maintenance of viral infectivity, and for tuning a functional balance of gp120 between immune escape ability and infectivity to optimize HIV-1 replication fitness.

キーワード 推奨
発行所 推奨
誌名 必須 Frontiers in Microbiology(Frontiers Media S.A.)
(eISSN: 1664-302X)
ISSN 任意 1664-302X
ISSN: 1664-302X (eISSN: 1664-302X)
Title: Frontiers in microbiology
Title(ISO): Front Microbiol
Publisher: Frontiers Media SA
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 7
必須 110
必須 ---
都市 任意
年月日 必須 2016年 2月 9日
URL 任意
DOI 任意 10.3389/fmicb.2016.00110    (→Scopusで検索)
PMID 任意 26903989    (→Scopusで検索)
CRID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.ELocationID: 10.3389/fmicb.2016.00110

  2. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  3. (英) KeywordList.Keyword: MD simulation

  4. (英) KeywordList.Keyword: V1/V2 loop

  5. (英) KeywordList.Keyword: V3 loop

  6. (英) KeywordList.Keyword: adaptive mutation

  7. (英) KeywordList.Keyword: homology modeling