徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

1. 徳島大学.工学部.生物工学科.生物機能工学講座

1. (英) Yamanaka Michio / (日) 山中 美智男 / (読) やまなか みちお

   役割	任意
   貢献度	任意
   学籍番号	推奨

2. 金品 昌志

   役割	任意	(日) 考察
   貢献度	任意
   学籍番号	推奨

3. (英) Kamaya Hiroshi / (日) 釜谷 比羅志 / (読) かまや ひろし

   役割	任意
   貢献度	任意
   学籍番号	推奨

4. (英) Ueda Issaku / (日) 上田 一作 / (読) うえだ いっさく

   役割	任意
   貢献度	任意
   学籍番号	推奨

(英) Volumetric Study on the Protein-Anesthetic Binding

(英) Thermodynamic equations describing the volume behavior of protein-ligand mixtures in water were derived. In order to estimate the volume and binding parameters, the equations were combined with a Langmuir-type binding isotherm. Densities of aqueous solutions of mixtures of bovine serum albumin (BSA) and octanol (C8OH) were measured as a function of total BSA molality, m(M)(T), at constant total C8OH molalities, m(X)(T). The data were analyzed by the equations. The partial molar volumes at infinite dilution of BSA and C8OH, V(M)(T,0) and V(X)(T,0), respectively, were estimated. It was seen that V(M)(T,0) decreases by the addition of C8OH to the solution and that V(X)(T,0) decreases gradually with increasing m(M)(T) and approaches asymptotically to a certain value at high m(M)(T). From the concentration dependence of V(M)(T,0) and V(X)(T,0), the values of the association constant K=392 kg mol(-1), the maximum binding number b(max)=1.9, and the volume change DeltaV=-109 cm(3) mol(-1) were obtained for BSA-C8OH interaction in water. The negative value of DeltaV indicates that the hydrophobic interaction reduces the protein volume and elevation of pressure promotes BSA-C8OH binding. These results is inconsistent with the pressure reversal of anesthesia.

(日) 水中におけるタンパク質-リガンドの体積挙動を記述する熱力学関係式を導出した．牛血清アルブミンとオクタノールの混合水溶液の密度を測定し，導出した式を用いて解析した．オクタノール結合による牛血清アルブミンの体積変化に対して大きな負の値が得られた．負の体積変化は疎水相互作用がタンパク質の体積を減少させ，加圧は両者の結合を促進することを意味する．この結果は麻酔作用の圧力拮抗現象と矛盾することから牛血清アルブミンは麻酔作用のモデルタンパク質としては相応しくないと結論した．

1. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article