徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: [櫻庭 春彦]/Yoneda Kazunari/Yoshihara Kumiko/Satoh Kyoko/[川上 竜巳]/[宇都 義浩]/[津下 英明]/Takahashi Katsuyuki/[堀 均]/[大島 敏久]/Sequential aldol condensation catalyzed by hyperthermophilic 2-deoxy-D-ribose-5-phosphate aldolase./[Applied and Environmental Microbiology]

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EID
172949
EOID
688751
Map
0
LastModified
2013年5月29日(水) 11:21:59
Operator
三木 ちひろ
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
川上 竜巳
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨 Peer Review
カテゴリ 推奨 研究
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
  1. 徳島大学.大学院ソシオテクノサイエンス研究部(2006年4月1日〜2016年3月31日)
著者 必須
  1. 櫻庭 春彦
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. (英) Yoneda Kazunari
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Yoshihara Kumiko
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. (英) Satoh Kyoko
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. 川上 竜巳([徳島大学.大学院社会産業理工学研究部.生物資源産業学域.食料科学系.食料科学分野]/[徳島大学.生物資源産業学部])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. 宇都 義浩([徳島大学.大学院社会産業理工学研究部.生物資源産業学域.応用生命系.応用生物資源学分野]/[徳島大学.生物資源産業学部.生物資源産業学科.応用生命講座])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  7. 津下 英明(徳島文理大学健康科学研究所)
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  8. (英) Takahashi Katsuyuki
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  9. 堀 均
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  10. 大島 敏久([九州大学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Sequential aldol condensation catalyzed by hyperthermophilic 2-deoxy-D-ribose-5-phosphate aldolase.

副題 任意
要約 任意

(英) Genes encoding 2-deoxy-d-ribose-5-phosphate aldolase (DERA) homologues from two hyperthermophiles, the archaeon Pyrobaculum aerophilum and the bacterium Thermotoga maritima, were expressed individually in Escherichia coli, after which the structures and activities of the enzymes produced were characterized and compared with those of E. coli DERA. To our surprise, the two hyperthermophilic DERAs showed much greater catalysis of sequential aldol condensation using three acetaldehydes as substrates than the E. coli enzyme, even at a low temperature (25 degrees C), although both enzymes showed much less 2-deoxy-d-ribose-5-phosphate synthetic activity. Both the enzymes were highly resistant to high concentrations of acetaldehyde and retained about 50% of their initial activities after a 20-h exposure to 300 mM acetaldehyde at 25 degrees C, whereas the E. coli DERA was almost completely inactivated after a 2-h exposure under the same conditions. The structure of the P. aerophilum DERA was determined by X-ray crystallography to a resolution of 2.0 A. The main chain coordinate of the P. aerophilum enzyme monomer was quite similar to those of the T. maritima and E. coli enzymes, whose crystal structures have already been solved. However, the quaternary structure of the hyperthermophilic enzymes was totally different from that of the E. coli DERA. The areas of the subunit-subunit interface in the dimer of the hyperthermophilic enzymes are much larger than that of the E. coli enzyme. This promotes the formation of the unique dimeric structure and strengthens the hydrophobic intersubunit interactions. These structural features are considered responsible for the extremely high stability of the hyperthermophilic DERAs.

キーワード 推奨
  1. (英) Acetaldehyde
  2. (英) Aldehyde-Lyases
  3. (英) Archaeal Proteins
  4. (英) Binding Sites
  5. (英) Catalysis
  6. (英) Enzyme Stability
  7. (英) Hot Temperature
  8. (英) Hydrogen-Ion Concentration
  9. (英) Magnetic Resonance Spectroscopy
  10. (英) Models, Molecular
  11. 分子構造(molecular structure)
  12. (英) Protein Structure, Secondary
  13. (英) Protein Structure, Tertiary
  14. (英) Pyrobaculum
  15. (英) Ribosemonophosphates
  16. 構造活性相関(structureactivity relationship)
  17. (英) Substrate Specificity
  18. (英) Thermotoga maritima
発行所 推奨
誌名 必須 Applied and Environmental Microbiology([アメリカ微生物学会])
(pISSN: 0099-2240, eISSN: 1098-5336)
ISSN 任意 0099-2240
ISSN: 0099-2240 (pISSN: 0099-2240, eISSN: 1098-5336)
Title: Applied and environmental microbiology
Title(ISO): Appl Environ Microbiol
Publisher: American Society for Microbiology
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 73
必須 22
必須 7427 7434
都市 任意
年月日 必須 2007年 9月 28日
URL 任意
DOI 任意 10.1128/AEM.01101-07    (→Scopusで検索)
PMID 任意 17905878    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.Affiliation: Department of Life System, Institute of Technology and Science, University of Tokushima, 2-1 Minamijosanjima-cho, Tokushima 770-8506, Japan.

  2. (英) Article.DataBankList.DataBank.DataBankName: PDB

  3. (英) Article.DataBankList.DataBank.AccessionNumberList.AccessionNumber: UNKNOWN

  4. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  5. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't

  6. (英) OtherID: PMC2168217