徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

徳島大学ウェブサイトへのリンク

著作: 川添 僚也/[津下 英明]/Pilone S. Mirella/[福井 清]/Crystal structure of human D-amino acid oxidase/[Protein Science]

ヘルプを読む

「著作」(著作(著書,論文,レター,国際会議など))は,研究業績にかかる著作(著書,論文,レター,国際会議など)を登録するテーブルです. (この情報が属するテーブルの詳細な定義を見る)

  • 項目名の部分にマウスカーソルを置いて少し待つと,項目の簡単な説明がツールチップ表示されます.

この情報をEDB閲覧画面で開く

EID
152787
EOID
689435
Map
0
LastModified
2013年6月4日(火) 18:11:34
Operator
大家 隆弘
Avail
TRUE
Censor
0
Owner
福井 清
Read
継承
Write
継承
Delete
継承
種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨 Peer Review
カテゴリ 推奨 研究
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
  1. 分子酵素学研究センター(〜2007年3月31日/->組織[疾患酵素学研究センター])
著者 必須
  1. (英) Kawazoe Tomoya / (日) 川添 僚也 / (読) かわぞえ ともや
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
    適合する可能性のある以下の学生情報を発見しました
    《川添 僚也 (Kawazoe Tomoya) @ 医学研究科.博士課程 [大学院学生] 2003年4月〜2007年3月》
    《川添 僚也 () @ 医学部 [学部学生] 2007年4月〜2009年3月》
    《川添 僚也 () @ 医学部 [学部学生] 1999年4月〜2003年3月》
    この情報が学生所属組織の業績等に分類されるためには学籍番号の登録が必要です.テキスト記載の個人が上記に掲げた個人本人ならば,学籍番号の登録を行ってください.(編集画面では学籍番号が表示されます)
  2. 津下 英明(徳島文理大学健康科学研究所)
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Pilone S. Mirella
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. 福井 清([徳島大学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) Crystal structure of human D-amino acid oxidase

副題 任意

(英) Context-dependent variability of the backbone conformation of the VAAGL hydrophobic stretch located at the si-face of the flavin ring

要約 任意

(英) In the brain, the extensively studied FAD-dependent enzyme D-amino acid oxidase (DAO) degrades the gliotransmitter D-serine, a potent activator of N-methyl-D-aspartate type glutamate receptors, and evidence suggests that DAO, together with its activator G72 protein, may play a key role in the pathophysiology of schizophrenia. Indeed, its potential clinical importance highlights the need for structural and functional analyses of human DAO. We recently succeeded in purifying human DAO, and found that it weakly binds FAD and shows a significant slower rate of flavin reduction compared with porcine DAO. However, the molecular basis for the different kinetic features remains unclear because the active site of human DAO was considered to be virtually identical to that of porcine DAO, as would be expected from the 85% sequence identity. To address this issue, we determined the crystal structure of human DAO in complex with a competitive inhibitor benzoate, at a resolution of 2.5 Angstrom. The overall dimeric structure of human DAO is similar to porcine DAO, and the catalytic residues are fully conserved at the re-face of the flavin ring. However, at the si-face of the flavin ring, despite the strict sequence identity, a hydrophobic stretch (residues 47-51, VAAGL) exists in a significantly different conformation compared with both of the independently determined porcine DAO-benzoate structures. This suggests that a context-dependent conformational variability of the hydrophobic stretch accounts for the low affinity for FAD as well as the slower rate of flavin reduction, thus highlighting the unique features of the human enzyme.

キーワード 推奨
  1. D-アミノ酸酸化酵素(D-amino acid oxidase)
  2. ヒト(Homo sapiens)
  3. X線結晶学(X-ray crystallography)
  4. (英) structurally ambivalent peptides
  5. (英) conformational variability
発行所 推奨 Cambridge University Press
誌名 必須 Protein Science(Protein Society)
(pISSN: 0961-8368, eISSN: 1469-896X)
ISSN 任意 0961-8368
ISSN: 0961-8368 (pISSN: 0961-8368, eISSN: 1469-896X)
Title: Protein science : a publication of the Protein Society
Title(ISO): Protein Sci.
Supplier: The Protein Society
Publisher: Wiley Publishing
 (NLM Catalog  (Wiley  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 15
必須 12
必須 2708 2717
都市 任意 ニューヨーク(New York/[アメリカ合衆国])
年月日 必須 2006年 12月 初日
URL 任意
DOI 任意 10.1110/ps.062421606    (→Scopusで検索)
PMID 任意 17088322    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意 000242373700004
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.Affiliation: The Institute for Enzyme Research, The University of Tokushima, 3-18-15 Kuramoto, Tokushima 770-8503, Japan.

  2. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Comparative Study

  3. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  4. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't

  5. (英) OtherID: PMC2242440