徳島大学 教育・研究者情報データベース(EDB)

Education and Research Database (EDB), Tokushima University

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著作: Kazunari Yoneda/[川上 竜巳]/Yuya Tagashira/[櫻庭 春彦]/[郷田 秀一郎]/[大島 敏久]/The first archaeal l-aspartate dehydrogenase from the hyperthermophile Archaeoglobus fulgidus: gene cloning and enzymological characterization/[Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics]

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EID
142973
EOID
663501
Map
0
LastModified
2012年10月4日(木) 18:02:10
Operator
大家 隆弘
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TRUE
Censor
0
Owner
[学科長]/[徳島大学.工学部.生物工学科]
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種別 必須 学術論文(審査論文)
言語 必須 英語
招待 推奨
審査 推奨
カテゴリ 推奨
共著種別 推奨
学究種別 推奨
組織 推奨
  1. 徳島大学.大学院ソシオテクノサイエンス研究部(2006年4月1日〜2016年3月31日)
著者 必須
  1. (英) Kazunari Yoneda
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  2. 川上 竜巳([徳島大学.大学院社会産業理工学研究部.生物資源産業学域.食料科学系.食料科学分野]/[徳島大学.生物資源産業学部])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  3. (英) Yuya Tagashira
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  4. 櫻庭 春彦
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  5. 郷田 秀一郎([長崎大学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
  6. 大島 敏久([九州大学])
    役割 任意
    貢献度 任意
    学籍番号 推奨
題名 必須

(英) The first archaeal l-aspartate dehydrogenase from the hyperthermophile Archaeoglobus fulgidus: gene cloning and enzymological characterization

副題 任意
要約 任意

(英) A gene encoding an L-aspartate dehydrogenase (EC 1.4.1.21) homologue was identified in the anaerobic hyperthermophilic archaeon Archaeoglobus fulgidus. After expression in Escherichia coli, the gene product was purified to homogeneity, yielding a homodimeric protein with a molecular mass of about 48 kDa. Characterization revealed the enzyme to be a highly thermostable L-aspartate dehydrogenase, showing little loss of activity following incubation for 1 h at up to 80 degrees C. The optimum temperature for L-aspartate dehydrogenation was about 80 degrees C. The enzyme specifically utilized L-aspartate as the electron donor, while either NAD or NADP could serve as the electron acceptor. The Km values for L-aspartate were 0.19 and 4.3 mM when NAD or NADP, respectively, served as the electron acceptor. The Km values for NAD and NADP were 0.11 and 0.32 mM, respectively. For reductive amination, the Km values for oxaloacetate, NADH and ammonia were 1.2, 0.014 and 167 mM, respectively. The enzyme showed pro-R (A-type) stereospecificity for hydrogen transfer from the C4 position of the nicotinamide moiety of NADH. This is the first report of an archaeal L-aspartate dehydrogenase. Within the archaeal domain, homologues of this enzyme occurred in many Methanogenic species, but not in Thermococcales or Sulfolobales species.

キーワード 推奨
  1. (英) Amino Acid Oxidoreductases
  2. (英) Amino Acid Sequence
  3. (英) Archaeoglobus fulgidus
  4. (英) Cloning, Molecular
  5. (英) Dimerization
  6. (英) Enzyme Stability
  7. (英) Escherichia coli
  8. (英) Kinetics
  9. (英) Molecular Sequence Data
  10. (英) Oxaloacetate
  11. (英) Protein Structure, Tertiary
  12. (英) Sequence Homology, Amino Acid
発行所 推奨
誌名 必須 Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics([Elsevier Science])
(pISSN: 1570-9639, eISSN: 1878-1454)
ISSN 任意 1570-9639
ISSN: 1570-9639 (pISSN: 1570-9639, eISSN: 1878-1454)
Title: Biochimica et biophysica acta. Proteins and proteomics
Title(ISO): Biochim Biophys Acta Proteins Proteom
Publisher: Elsevier BV
 (NLM Catalog  (Scopus  (CrossRef (Scopus information is found. [need login])
必須 1764
必須 6
必須 1087 1093
都市 任意
年月日 必須 2006年 4月 21日
URL 任意
DOI 任意 10.1016/j.bbapap.2006.04.006    (→Scopusで検索)
PMID 任意 16731057    (→Scopusで検索)
NAID 任意
WOS 任意
Scopus 任意
評価値 任意
被引用数 任意
指導教員 推奨
備考 任意
  1. (英) Article.Affiliation: Department of Biological Science and Technology, Faculty of Engineering, The University of Tokushima, 2-1 Tokushima 770-8506, Japan.

  2. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Journal Article

  3. (英) Article.PublicationTypeList.PublicationType: Research Support, Non-U.S. Gov't